Prions propagate by transmitting a misfolded protein state. When a prion enters a healthy organism, the prion form of a protein induces existing, properly-folded protein to convert into the disease-associated, prion form; the prion acts as a template to guide the misfolding of more protein into prion form. These newly-formed prions can then go on to convert more proteins themselves, this triggers a chain reaction that produces large amounts of the prion form. All known prions induce the formation of an amyloid fold, in which the protein polymerises into an aggregate consisting of tightly packed beta sheets. Amyloid aggregates are fibrils, growing at their ends, and replicating when breakage causes two growing ends to become four growing ends. The incubation period of prion diseases is determined by the exponential growth rate associated with prion replication, which is a balance between the linear growth and the breakage of aggregates.(Note that the propagation of the prion depends on the presence of normally-folded protein in which the prion can induce misfolding; animals which do not express the normal form of the prion protein cannot develop or transmit the disease.)
Prion nhân lên bằng cách tiếp xúc với các protein bên cạnh.Khi prion xâm nhập vào một cơ thể khỏe mạnh,các tiền protein có sẵn cuộn, gấp để chuyển đổi thành dạng protein gây bệnh mà nó tiếp xúc,prion hoạt động như 1 mẫu hướng dẫn protein khác.Những prion mới thành lập sau đó có thể đi vào để chuyển đổi nhiều protein tương tự, nó gây ra 1 phản ứng dây truyền sản xuất số lượng lớn các mẫu prion.Tất cả các prion đã biết được hình thành của một lần ...trong đó một protein polymerises tổng hợp bao gồm nén chặt tấm beta.uấn sợi....
Thời kỳ ủ bệnh của bệnh prion được xác định bởi tốc độ tăng trưởng theo cấp số nhân liên quan đến prion nhân rộng, đó là một sự cân bằng giữa tăng trưởng tuyến tính và vỡ của các uẩn. (Lưu ý rằng việc tuyên truyền của prion phụ thuộc vào sự hiện diện của protein thường-gấp mà các prion có thể gây ra.ở động vật không thể hiện dưới hình thức bình thường, protein prion không thể phát triển hoặc truyền bệnh)
This altered structure is extremely stable and accumulates in infected tissue, causing tissue damage and cell death. This structural stability means that prions are resistant to denaturation by chemical and physical agents, making disposal and containment of these particles difficult. Prions come in different strains, each with a slightly different structure, and most of the time, strains breed true. Prion replication is nevertheless subject to occasional epimutation and then natural selection just like other forms of replication. However, the number of possible distinct prion strains is likely far smaller than the number of possible DNA sequences, so evolution takes place within a limited space.
Cấu trúc đã bị thay đổi là vô cùng ổn định và tích tụ trong mô bị nhiễm bệnh, gây tổn thương mô và chết tế bào .Sự ổn định cấu trúc có nghĩa là prion kháng biến tính của tác nhân hóa học và vật lý, xử lý và ngăn chặn các hạt này rất khó khăn.Trong các chủng prion khác nhau, đều có một cấu trúc hơi khác nhau, và hầu hết thời gian, các chủng giống thật. Tuy nhiên, số lượng các chủng prion có thể khác biệt có thể nhỏ hơn nhiều so với số trình tự DNA có thể, vì vậy quá trình tiến hóa diễn ra trong một không gian hạn chế.
all known mammalian prion diseases are caused by the so-called prion protein, PrP. The endogenous, properly-folded, form is denoted PrPC (for common or cellular) while the disease-linked, misfolded form is denoted PrPSc (for Scrapie, after one of the diseases first linked to prions and neurodegeneration.) The precise structure of the prion is not known, though they can be formed by combining PrPC, polyadenylic acid, and lipids in a Protein Misfolding Cyclic Amplification (PMCA) reaction.
Proteins showing prion-type behavior are also found in some fungi, which has been useful in helping to understand mammalian prions. Interestingly, fungal prions do not appear to cause disease in their hosts and may even confer an evolutionary advantage through a form of protein-based inheritance.
Tất cả các động vật có vú mắc bệnh được biết đến là do các protein được gọi là prion, PrP. Các prion nội sinh được ký hiệu PrPC (đối với chung hoặc di động) trong khi đó, prion gây bệnh được ký hiệu là PrPSc Cơ cấu chính xác ( sau khi một trong những bệnh đầu tiên liên quan đến prion ) prion không được biết, mặc dù chúng có thể được hình thành bằng cách kết hợp PrPC, polyadenylic acid, và chất béo trong phản ứng (PMCA) Protein vòng khuếch đại.
Protein prion kiểu hiển thị hành vi cũng được tìm thấy trong một số loại nấm, mà đã được sử dụng hữu ích trong việc tìm hiểu prion động vật có vú. Thật thú vị, prion xuất hiện ở nấm không gây bệnh trong vật chủ của chúng và thậm chí có thể trao một lợi thế tiến hóa thông qua một hình thức thừa kế dựa trên protein.
Một số câu em không dịch được nên bỏ luôn=.=
