Dịch các từ chuyên ngành (Hematopoiesis, pluripotent, ...)

[Tô Đình Phúc]

hihi quả thật đôi khi em cũng dịch khá chuối thường thì đọc lại hông hiểu mình dịch cái gì thế mới hài

 

[Nguyễn Ngọc Lương]

Đọc lại thêm lần nữa câu cuối thì chắc ý nó ám chỉ thế này:
Có thể kết hợp hai phương pháp với nhau bằng cách bắt đầu bằng một tập hợp các gene đã bị gây đột biến theo ý đồ rồi sau đó sử dụng kỹ thuật 'xáo trình tự gene' lên chúng.

 

[Tô Đình Phúc]

òh cũng có thể lắm dù sao thì cũng là tiếng của người ta nên mình dịch thế cũng đã tốt rồi, khó mà rõ nghĩa đc. Nhưng em vẫn băng khoăn chỗ "fashion" tại sao lại dùng fashion hỗng hiểu nó nói gì

 

[Nguyễn Ngọc Lương]

fashion = behaviour, way, theo một cách nào đó.

 

[Ho Huu Tho]

Tôi thấy bạn Phúc diễn đạt phần dịch nhiều chỗ rất tốt, mặc dù có một số chỗ bạn phân tích cấu trúc chưa chuẩn dẫn đến chưa hiểu hoặc hiểu chưa chính xác nội dung. Mình tham gia góp ý phần dịch của bạn Phúc ở một số chỗ trong phần in đậm sau khi đã tham khảo phần hướng dẫn của bác Lương, rất mong các bạn góp ý và sửa chữa thêm. Chúc bạn tiếp tục nỗ lực để bổ sung cho mình nhiều kinh nghiệm trong đọc hiểu tài liệu tiếng Anh chuyên ngành.

According to these requirements, enzymes can be classified in three groups:
(i) those that do not require of an additional molecule to perform biocatalysis,
(ii) those that require cofactors that remain unaltered and tightly bound to the enzyme performing in a catalytic fashion, and
(iii) those requiring coenzymes that are chemically modified and dissociated during catalysis, performing in a stoichiometric fashion.
The requirement of cofactors or coenzymes to perform biocatalysis has profound technological implications.

Theo những đòi hỏi trên, những enzyme có thể được phân loại thành ba nhóm sau :
(i) Những enzyme này không yêu cầu một phân tử thêm vào với vai trò là xúc tác sinh học
(ii) Những enzyme này yêu cầu những cofactor vẫn không bị biến đổi và liên kết chặt với enzyme tham gia vào sự cấu thành xúc tác
(iii) Những enzmye này yêu cầu có những coenzyme bị biến đổi về mặt hóa học và tách rời khỏi enzyme trong suốt quá trình xúc tác, tham gia với một tỉ lệ cấu thành

Những đòi hỏi về coenzyme và cofactor trong việc tham gia xúc tác sinh học thì có nhiều mối liên hệ tiềm ẩn về mặt kỹ thuật công nghệ cần được nghiên cứu sâu rộng.

Theo những đòi hỏi trên, những enzyme có thể được phân loại thành ba nhóm sau :
(i) Những enzyme không cần đến phân tử khác để tiến hành hoạt động xúc tác sinh học.
(ii) Những enzyme cần đến các cofactor, đó là chất không bị biến đổi và liên kết chặt chẽ với enzyme và hoạt động theo kiểu xúc tác.
(iii) Những enzmye cần đến các coenzyme, đó là chất bị biến đổi về mặt hóa học và bị tách rời khỏi enzyme trong quá trình xúc tác, hoạt động theo kiểu tham gia với tỉ lệ nhất định.
Sự đòi hỏi của coenzyme và cofactor để tiến hành hoạt động xúc tác sinh học có ý nghĩa sâu sắc về mặt kỹ thuật.

Enzyme activity, this is, the capacity of an enzyme to catalyze a chemical reaction, is strictly dependent on its molecular structure. Enzyme activity relies upon the existence of a proper structure of the active site, which is composed by a reduced number of amino acid residues close in the three-dimensional structure of the protein but usually far apart in the primary structure. Therefore, any agent that promotes protein unfolding will move apart the residues constituting the active site and will then reduce or destroy its biological activity. Adverse conditions of temperature, pH or solvent and the presence of chaotropic substances, heavy metals and chelating agents can produce this loss of function by distorting the proper active site configuration.

Hoạt tính của enzyme là năng lực của một enzyme để xúc tác vào các phản ứng hóa học, điều đó phụ thuộc một cách chặt chẽ vào cấu trúc phân tử của các enzyme đó. Hoạt tính của enzyme trông cậy vào sự tồn tại của một cấu trúc riêng về vùng hoạt động, vùng này được cấu thành từ một lượng nhỏ đơn vị acid amin gần sát với cấu trúc ba chiều của protein nhưng thường khá xa với cấu trúc bậc 1. Vì vậy, một số chất hóa học khiến cho protein không cuộc gập được sẽ di chuyển xa các đơn vị thiết lập vùng hoạt động, và sau đó sẽ giảm hoặc hủy diệt hoạt tính sinh học của enzyme. Những điều kiện bất lợi về nhiệt độ, pH hoặc dung môi và sự hiện diên của những vật chất hỗn loạn, kim loại nặng, và các chất chelating có thể gây nên sự hao hụt các đặc tính bởi việc làm biến dạng cấu hình không gian vùng hoạt động của enzyme.

Hoạt tính của enzyme là năng lực của một enzyme để xúc tác phản ứng hóa học. Hoạt tính enzym phụ thuộc một cách chặt chẽ vào cấu trúc phân tử của nó. Hoạt tính của enzyme dựa vào sự tồn tại cấu trúc chuẩn xác của vùng hoạt động, vùng này được cấu thành từ một số rút gọn các đơn vị acid amin nằm gần nhau ở cấu trúc ba chiều của protein nhưng thường xa nhau ở cấu trúc bậc 1. Vì vậy, bất cứ tác nhân nào thúc đẩy protein tháo xoắn sẽ khiến các đơn vị cấu thành vùng hoạt động di chuyển ra xa nhau, và hệ quả là làm giảm hoặc phá hủy hoạt tính sinh học của enzyme. Những điều kiện bất lợi về nhiệt độ, pH hoặc dung môi và sự hiện diên của những chất gây biến tính, các kim loại nặng, và các chất gắp càng cua có thể gây nên sự mất chức năng này bằng cách làm biến dạng cấu hình không gian vùng hoạt động của enzyme.

Even though a very small portion of the enzyme molecule participates in catalysis, the remaining of the molecule is by no means irrelevant to its performance. Crucial properties, like enzyme stability, are very much dependent on the enzyme three-dimensional structure. Enzyme stability appears to be determined by undefined irreversible processes governed by local unfolding in certain labile regions denoted as weak spots. These regions prone to unfolding are the determinants of enzyme stability and are usually located in or close to the surface of the protein molecule, which explains why the surface structure of the enzyme is so important for its catalytic stability. These regions have been the target of site-specific mutations for increasing stability.

hậm chỉ, mặc dù một phần nhỏ của phân tử enzyme tham gia xúc tác thì vai trò của những phần còn lại của phân tử này không có ý nghĩa gì đáng nói. Những đặc điểm chủ yếu như sự bền vững của enzyme lại phụ thuộc rất nhiều vào cấu trúc ba chiều của nó. Sự hiện diện của sự bền vững này được quyết định bởi những quá trình không thuận nghịch bất định, những quá trình này được chi phối bởi vị trí không cuộn gập ở những vùng có đôi chút không bền vững, được gọi là weak spots (những điểm yếu). Những vùng này thiên về sự không cuộn gập là những yếu tố quyết định cho sự bền vững của enzyme, và chúng thường nằm gần hoặc nằm trên những bề mặt phân tử protein điều đó cũng giải thích tại sao cấu trúc bề mặt của enzyme lại khá là quan trọng đối với sự bền vững trong việc xúc tác của enzyme như thế. Những vùng này đã là mục tiêu của những đột biến vùng đặc biệt đối với việc làm tăng sự bền bỉ của enzyme.

Mặc dù một phần rất nhỏ của phân tử enzyme tham gia xúc tác nhưng phần còn lại của phân tử không có nghĩa là không thích hợp với hoạt động của nó. Những đặc điểm thiết yếu, như độ bền của enzyme, phụ thuộc rất nhiều vào cấu trúc ba chiều của nó. Độ bền của enzym dường như được quyết định bởi những quá trình không thuận nghịch chưa được xác định, những quá trình này được chi phối bởi sự tháo xoắn cục bộ ở những vùng có tính linh động nhất định, được gọi là những vùng yếu. Những vùng này có thiên hướng tháo xoắn, chúng là những yếu tố quyết định đối với độ bền của enzyme, và thường nằm gần hoặc nằm trên bề mặt phân tử protein, điều đó cũng giải thích tại sao cấu trúc bề mặt của enzyme lại rất quan trọng đối với sự bền vững về khả năng xúc tác của enzyme. Những vùng này đã là mục tiêu của những đột biến đặc hiệu vị trí để làm tăng độ bền của enzyme.

Though extensively studied, rational engineering of the enzyme molecule for increased stability has been a very complex task. In most cases, these weak spots are not easy to identify so it is not clear to what region of the protein molecule should one be focused on and, even though properly selected, it is not clear what is the right type of mutation to introduce.

Mặc dù đã mở rộng nghiên cứu nhưng kỹ thuật hợp lý về phân tử enzyme ( hay dịch là cấu tạo hợp lí của pt protein nhỉ?) trong việc làm tăng độ bền là một nhiệm vụ hết sức phực tạp. Trong hầu hết mọi trường hợp, những weak spot này thì không dễ để truy tìm, vì nó không thể hiện rõ vùng nào của phân tử protein mà cần tập trung, và mặc dù đã lựa chọn một cách đúng đắn nhưng vẫn không rõ ràng đặc trưng nào của đột biến để giới thiệu (dịch xong hông hiểu lun).

Mặc dù đã được nghiên cứu rộng rãi, nhưng việc thiết kế theo ý muốn phân tử enzyme để làm tăng độ bền là một nhiệm vụ hết sức phực tạp. Trong hầu hết mọi trường hợp, người ta không dễ dàng truy tìm các vùng yếu này, vì thế không biết rõ ràng đâu là vùng của phân tử protein mà người ta nên tập trung đến, và mặc dù vùng của phân tử protein được lựa chọn một cách đúng đắn thì vẫn không biết rõ ràng về loại đột biến phù hợp cần tạo ra.

Despite the impressive advances in the field and the existence of some experimentally based rules, rational improvement of the stability is still far from being well established. In fact, the less rational approaches of directed evolution using error-prone PCR and gene shuffling have been more successful in obtaining more stable mutant enzymes. Both strategies can combine using a set of rationally designed mutants that can then be subjected to gene shuffling .

Mặc dù các lợi ích đầy ý nghĩa trong ngành và sự tồn tại những nguyên tắc cơ bản thực nghiệm, những cải thiện hợp lý về độ bền của enzyme vẫn còn khá xa từ lúc mới thiết lập. Thực ra, những sự tiếp cận kếm hợp lý của sự tiến hóa định hướng trong việc sử dụng xu hướng lỗi PCR và xáo trộn gen đã mang lại nhiều thành trong việc thu nhận những enzyme đột biến bền vững.
Hai chiến lược này có thể kết hợp vào việc sự dụng các sản phẩm enzyme đột biến được thiết kế một cách hợp lý tùy thuộc vào việc xáo trộn gen.

Mặc dù các tiến bộ đầy ấn tượng trong lĩnh vực này và sự tồn tại những quy tắc dựa trên thực nghiệm, nhưng những cải thiện theo ý muốn về độ bền của enzyme vẫn còn lâu mới được thiết lập hoàn chỉnh. Thực ra, những sự tiếp cận ít theo ý muốn hơn của quá trình chọn lọc được định hướng bằng cách sử dụng PCR error - prone và gene shuffling đã mang lại nhiều thành công hơn trong việc thu nhận những enzyme đột biến với độ bền cao hơn. Cả hai chiến lược này có thể kết hợp với nhau bằng cách sử dụng một tập hợp các dạng đột biến được thiết kế theo ý muốn mà sau đó những dạng đột biến này được dùng trong gene shuffling.

 

[Tô Đình Phúc]

Cảm ơn anh Lương và anh Thọ nhiều nhé.

Em tiếp tục post nữa đây

A perfectly structured native enzyme expressing its biological activity can lose
it by unfolding of its tertiary structure to a random polypeptide chain in which the
amino acids located in the active site are no longer aligned closely enough to per-
form its catalytic function. This phenomenon is termed denaturation and it may
be reversible if the denaturing influence is removed since no chemical changes
have occurred in the protein molecule. The enzyme molecule can also be subjected
to chemical changes that produce irreversible loss of activity. This phenomenon
is termed inactivation and usually occurs following unfolding, since an unfolded
protein is more prone to proteolysis, loss of an essential cofactor and aggregation
. These phenomena define what is called thermodynamic or conformational stability,
this is the resistance of the folded protein to denaturation,and kinetic or long-term stability,
this is the resistance to irreversible inactivation. The overall process of enzyme inactivation can then be
represented by:
K k
N ←→U←→ I (K nằm trên mũi tên 1, k nằm trên mũi tên 2)
where N represents the native active conformation, U the unfolded conformation
and I the irreversibly inactivated enzyme. The first step can be defined by the equilibrium constant of unfolding (K),
while the second is defined in terms of the rate constant for irreversible inactiva-
tion (k).

=> Việc thể hiện hoạt tính sinh học của enzyme có cấu trúc riêng hoàn hảo có thể bị mất
đi bởi sự không cuộc gập của cấu trúc bậc bốn chuyển thành những chuỗi polypeptide ngẫu nhiên, các aa nằm trong vùng hoạt động không còn sắp xếp thẳng hàng chặt chẽ để thể hiện hoạt động xúc tác của enzyme. hiện tượng này được gọi là biến tính và có thể đảo ngược lại nếu sự ảnh hướng của biến tính biến mất đi bởi bị những thay đổi về hóa học đã xảy ra trong phân tử protein. Phân tử enzyme cũng có thể tùy thuộc vào sự thay đổi về mặt hóa học điều này tạo sự mất hoạt tính không thể hồi tính được. Hiện tượng này đýợc gọi là Mất hoạt tính và thường xảy ra ở những protein không gấp cuộn, bởi vì protein không gấp cuộn có xu hướng bị thủy phân, mất đi những cofactor và sự tổng hợp cần thiết. Những hiện tượng này định nghĩa cho cái gọi là độ bền động học và độ bền cấu tạo. Những độ bền này là sự chống lại biến tính, động học hay long-term stability của những protein cuộc gập. Chúng cũng chống lại sự mất hoạt tính không thể hồi tính.
Toàn bộ Quá trình mất hoạt tính của enzyme có thể được thể hiện sau đây :
K k
N ←→U←→ I (K nằm trên mũi tên 1, k nằm trên mũi tên 2)
N thể hiện cấu tạo hoạt động tự nhiên, U là cấu tạo không cuộn gập, I là enzyme mất hoạt tính không thể hồi tính.
Bước đầu tiên có thể định nghĩa là cân bằng bất biến không cuộn gập (K),
Bước thứ hai là tốc độ bất biến mất hoạt tính không hồi tính (k)





----------------------------------------next------------------------------------


Stability is not related to activity and in many cases they have opposite trends.
It has been suggested that there is a trade-off between stability and activity based
on the fact that stability is clearly related to molecular stiffening while conforma-
tional flexibility is beneficial for catalysis. This can be clearly appreciated when
studying enzyme thermal inactivation: enzyme activity increases with temperature
but enzyme stability decreases. These opposite trends make temperature a critical
variable in any enzymatic process and make it prone to optimization. This aspect
will be thoroughly analyzed in Chapters 3 and 5.
Enzyme specificity is another relevant property of enzymes strictly related to its
structure. Enzymes are usually very specific with respect to its substrate. This is
because the substrate is endowed with the chemical bonds that can be attacked by
the functional groups in the active site of the enzyme which posses the functional
groups that anchor the substrate properly in the active site for the reaction to take
place. Under certain conditions conformational changes may alter substrate speci-
ficity. This has been elegantly proven by site-directed mutagenesis, in which specific
amino acid residues at or near the active site have been replaced producing an alter-
ation of substrate specificity and also by chemical modification.

=> Độ bền không liên quan đến hoạt tính và trong nhiều trường hợp chúng có nhiều xu hướngđối lập nhau. Đã có đề nghị rằng nên có sự cân bằng giữa độ bền và hoạt tính dựa trên cõ sở lập luận rằng độ bền thì rõ ràng không liên quan gì đến độ cứng của phân tử trong khi cấu tạo mềm dẻo lại rất có lợi cho quá trình xúc tác. Điều này được đánh giá rõ khi nghiên cứu sự mất hoạt tính do nhiệt của enzyme. Hoạt tính của enzyme tăng tỉ lệ thuận với nhiệt độ nhýng độ bền lại giảm. Những mặt đối lập này làm cho giới hạn về nhiệt có thể thay đổi được trong những
quá trình xúc tác và có xu hướng lạc quan hõn. Khía cạnh này sẽ được phân tích kĩ hõn ở chương 3 và 5
Độ đặc hiệu của enzyme là đặc tính đánh có của những enzyme, chúng có liên hệ chặt chẽ tới cấu trúc của enzyme. Những enzyme thường rất đặc hiệu liên quan đến cõ chất của nó. Bởi vì cõ chất có những liên kết hóa học có thể bị ăn mòn, phá hủy bởi những nhóm hoạt động trong vùng hoạt động của enzyme, chúng giữ những nhóm hoạt động để neo bắt cõ chất một cách riêng biệt trong vùng hoạt động để phản ứng xảy ra. Dưới những điều kiện nào đó, những
thay đổi về cấu tạo có thể biến đổi độ đặc hiệu của cõ chất. Điều này đã được chứng minh bởi quá trình đột biến điểm định hướng nõi mà những đõn vị amino acid đặc hiệu ở hoặc ở gần vùng hoạt động được thay thế để tạo ra sự biến đổi của độ đặc hiệu cõ chất và cũng bởi sự sửa đổi hóa học.


Mong hai anh sữa giúp em. Thanks

 

[Ho Huu Tho]

@ Phúc: Bạn tham khảo phần sửa ở những chỗ in đậm sau đây và thảo luận thêm nếu cần.

A perfectly structured native enzyme expressing its biological activity can lose it by unfolding of its tertiary structure to a random polypeptide chain in which the amino acids located in the active site are no longer aligned closely enough to perform its catalytic function. This phenomenon is termed denaturation and it may be reversible if the denaturing influence is removed since no chemical changes have occurred in the protein molecule. The enzyme molecule can also be subjected to chemical changes that produce irreversible loss of activity.

Việc thể hiện hoạt tính sinh học của enzyme có cấu trúc riêng hoàn hảo có thể bị mất
đi bởi sự không cuộc gập của cấu trúc bậc bốn chuyển thành những chuỗi polypeptide ngẫu nhiên, các aa nằm trong vùng hoạt động không còn sắp xếp thẳng hàng chặt chẽ để thể hiện hoạt động xúc tác của enzyme. hiện tượng này được gọi là biến tính và có thể đảo ngược lại nếu sự ảnh hướng của biến tính biến mất đi bởi bị những thay đổi về hóa học đã xảy ra trong phân tử protein. Phân tử enzyme cũng có thể tùy thuộc vào sự thay đổi về mặt hóa học điều này tạo sự mất hoạt tính không thể hồi tính được.

Một enzym tự nhiên với cấu trúc hoàn chỉnh thể hiện hoạt tính sinh học của nó có thể bị mất hoạt tính bởi sự tháo xoắn của cấu trúc bậc ba chuyển thành chuỗi polypeptid trong đó các aa ở vùng hoạt động không còn được sắp xếp đủ gần để thể thực hiện chức năng xúc tác của enzyme. hiện tượng này được gọi là biến tính và nó có thể đảo ngược lại nếu tác động biến tính được loại bỏ bởi không có thay đổi nào về hóa học xảy ra trong phân tử protein. Phân tử enzyme cũng có thể bị thay đổi về mặt hóa học mà điều này tạo nên sự mất hoạt tính không thể hồi phục được.

This phenomenon is termed inactivation and usually occurs following unfolding, since an unfolded protein is more prone to proteolysis, loss of an essential cofactor and aggregation. These phenomena define what is called thermodynamic or conformational stability, this is the resistance of the folded protein to denaturation,and kinetic or long-term stability, this is the resistance to irreversible inactivation. The overall process of enzyme inactivation can then be represented by:
K k
N ←→U←→ I where N represents the native active conformation, U the unfolded conformation and I the irreversibly inactivated enzyme. The first step can be defined by the equilibrium constant of unfolding (K), while the second is defined in terms of the rate constant for irreversible inactivation (k).

Những hiện tượng này định nghĩa cho cái gọi là độ bền động học và độ bền cấu tạo. Những độ bền này là sự chống lại biến tính, động học hay long-term stability của những protein cuộc gập. Chúng cũng chống lại sự mất hoạt tính không thể hồi tính.
Toàn bộ Quá trình mất hoạt tính của enzyme có thể được thể hiện sau đây :
K k
N ←→U←→ I (K nằm trên mũi tên 1, k nằm trên mũi tên 2)
N thể hiện cấu tạo hoạt động tự nhiên, U là cấu tạo không cuộn gập, I là enzyme mất hoạt tính không thể hồi tính.
Bước đầu tiên có thể định nghĩa là cân bằng bất biến không cuộn gập (K),
Bước thứ hai là tốc độ bất biến mất hoạt tính không hồi tính (k)

Hiện tượng này được gọi là bất hoạt và thường xảy ra sau khi tháo xoắn, bởi vì protein bị tháo xoắn có xu hướng bị ly giải protein, mất đi những cofactor và đông vón. Những hiện tượng này chỉ rõ cái gọi là nhiệt động học và độ bền lập thể, đây là khả năng của protein cuộn gấp đề kháng lại sự biến tính, và cái gọi là động học hay độ bền dài hạn, đây là khả năng đề kháng lại sự bất hoạt không thuận nghịch.
Toàn bộ quá trình bất hoạt của enzyme có thể được thể hiện bởi :
K k
N ←→U←→ I
Trong đó, N thể hiện cấu hình hoạt hóa tự nhiên, U là cấu hình tháo xoắn, I là enzyme bị bất hoạt không thể hồi tính.
Bước đầu tiên có thể xác định bởi hằng số cân bằng của quá trình tháo xoắn (K), trong khi đó bước thứ hai được xác định bởi hằng số tốc độ của quá trình bất hoạt không hồi tính (k)

 

[Tô Đình Phúc]

This transformation may include several post - translational reactions, some of which can be quite relevant for its functionality, like proteolytic cleavage, as it occurs, for instance, with E.coli penicillin acylase.

=> Sự biến đổi này có thể bao gồm một số phản ứng ........, một số trong chúng có thể ..... tính năng của chúng, giống như phẩn hủy protein,...., ví dụ với E.coli penicillin acylase

giúp em nhé!

 

[Nguyễn Ngọc Lương]

post-translational modification: biến đổi/hiệu chỉnh hậu dịch mã
relevant for: có ý nghĩa cho

 

[sonhi]

This transformation may include several post - translational reactions, some of which can be quite relevant for its functionality, like proteolytic cleavage, as it occurs, for instance, with E.coli penicillin acylase.

Cả đoạn trên của bạn khi mình đưa lên google dịch thì nó cho 1 kết quả thế này.

Sự chuyển đổi này có thể bao gồm một số bài - tịnh phản ứng, một số trong đó có thể được khá thích hợp với chức năng của nó, giống như cát khai protein, vì nó xảy ra, ví dụ, với penicillin acylase E.coli.

Là mình thì mình sẽ dịch lại như thế này:
Sự chuyển đổi này có thể bao gồm một số phản ứng biến đổi ( loại bỏ và thanh lọc). Một số trong đó có thể mang ý nghĩa lớn với chức năng của nó, giống như phản ứng phân hủy protein, vì nó có xảy ra, ví dụ, với penicilin acylase E.coli.
Mình vẫn còn là học sinh phổ thông và chưa có nhiều kinh nghiệm trong việc dịch thuật chuyên ngành sinh học nên có thể có nhiều hạn chế, mong các bạn giúp mình nhé. =)