Mylinhdl1311
Junior Member
quá trình flooding có nhiều đều mình còn chưa hiểu mong các bạn thảo luận để mình có thêm kiến thức về đề tài này.thanks
bằng cách nào protein có thể cuộn gấp để hình thành các bậc cấu trúc????
- Thread starter Mylinhdl1311
- Start date
Nguyễn Thế huỳnh
Senior Member
Từ bậc I ---> bậc II
hân tử protein ở bậc I chưa có hoạt tính sinh học vì chưa hình thành nên các trung tâm hoạt động. Phân tử protein ở cấu trúc bậc I chỉ mang tính đặc thù về thành phần acid amin, trật tự các acid amin trong chuỗi. Trong tế bào protein thường tồn tại ở các bậc cấu trúc không gian. Sau khi chuỗi polypeptid - protein bậc I được tổng hợp tại ribosome, nó rời khỏi ribosome và hình thành cấu trúc không gian (bậc II, III, IV) rồi mới di chuyển đến nơi sử dụng thực hiện chức năng của nó. Cấu tạo protein bậc II Từ cấu trúc mạch thẳng của protein (cấu trúc bậc I), hình thành các liên kết nội phân tử, đó là liên kết hyđro làm cho chuỗi mạch thẳng cuộn xoắn lại tạo nên cấu trúc bậc II của protein.Cấu trúc bậc II của protein là kiểu cấu trúc không gian ba chiều. Sở dĩ chuỗi polypeptid có thể cuộn xoắn lại được là do trong các liên kết trên chuỗi polypeptid thì liên kết peptid (C - N) là liên kết bền vững, còn các liên kết xung quanh nó (Ca - C) (Ca - N) là liên kết yếu có thể quay quanh trục của liên kết peptid: Liên kết 1: liên kết peptid là liên kết bền vững. Liên kết 2: liên kết Ca - C là liên kết yếu. Liên kết 3: liên kết Ca - N là liên kết yếu. Do các liên kết (Ca - C) (Ca - N) có thể quay quanh liên kết peptid (C - N) nên chuỗi polypeptid có thể cuộn xoắn lại tạo cấu trúc bậc II của protein.
hân tử protein ở bậc I chưa có hoạt tính sinh học vì chưa hình thành nên các trung tâm hoạt động. Phân tử protein ở cấu trúc bậc I chỉ mang tính đặc thù về thành phần acid amin, trật tự các acid amin trong chuỗi. Trong tế bào protein thường tồn tại ở các bậc cấu trúc không gian. Sau khi chuỗi polypeptid - protein bậc I được tổng hợp tại ribosome, nó rời khỏi ribosome và hình thành cấu trúc không gian (bậc II, III, IV) rồi mới di chuyển đến nơi sử dụng thực hiện chức năng của nó. Cấu tạo protein bậc II Từ cấu trúc mạch thẳng của protein (cấu trúc bậc I), hình thành các liên kết nội phân tử, đó là liên kết hyđro làm cho chuỗi mạch thẳng cuộn xoắn lại tạo nên cấu trúc bậc II của protein.Cấu trúc bậc II của protein là kiểu cấu trúc không gian ba chiều. Sở dĩ chuỗi polypeptid có thể cuộn xoắn lại được là do trong các liên kết trên chuỗi polypeptid thì liên kết peptid (C - N) là liên kết bền vững, còn các liên kết xung quanh nó (Ca - C) (Ca - N) là liên kết yếu có thể quay quanh trục của liên kết peptid: Liên kết 1: liên kết peptid là liên kết bền vững. Liên kết 2: liên kết Ca - C là liên kết yếu. Liên kết 3: liên kết Ca - N là liên kết yếu. Do các liên kết (Ca - C) (Ca - N) có thể quay quanh liên kết peptid (C - N) nên chuỗi polypeptid có thể cuộn xoắn lại tạo cấu trúc bậc II của protein.
Nguyễn Thế huỳnh
Senior Member
Từ bậc II ----> bậc III : Cấu trúc bậc III Biểu thị sự xoắn và cuộn khúc của chuỗi polypeptide thành khối, đặc trưng cho potein cầu, là tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở xa nhau trong chuỗi polypeptide. Trong nhiều protein hình cầu có chứa các gốc Cys tạo nên liên kết disulfua giữa các gốc Cys xa nhau trong chuỗi polypeptide làm cho chuỗi bị cuộn lại. Ngoài ra cấu trúc bậc III còn được giữ vững bằng các loại liên kết khác như Van der Waals, liên kết hydrogen, liên kết tĩnh điện giữa các gốc amino acid v.v...
Nguyễn Thế huỳnh
Senior Member
Cấu trúc bậc IV :Cấu trúc này được hình thành ở các phân tử protein gồm 2 hay nhiều chuỗi polypeptide hình cầu. Tương tác không gian giữa các chuỗi này trong phân tử gọi là cấu trúc bậc IV. Mỗi chuỗi polypeptide này gọi là " phần dưới đơn vị" (subunit). Sự kết hợp giữa các phân tử này lỏng lẽo và chủ yếu là do liên kết hydro và kỵ nước. Bằng cách này hai phân tử xác định có thể kết hợp với nhau tạo thành 1 dimer.
Mylinhdl1311
Junior Member
cám ơn anh nhưng anh có thể nói kỹ thêm nữa về cái quá trình đó ko, chứ còn cấu trúc và các liên kết trong các bậc cấu trúc thì em nắm khá rõ rồi
[FONT="]Thấy cái avatar của bạn đúng ca sỹ mình thích nên khuyến mại 1 đoạn nè
[/FONT]
[FONT="]
[/FONT]
[FONT="]Chaperone thúc đẩy quá trình gấp nếp in vivo của protein [/FONT]
[FONT="]Quá trình tái gấp nếp của protein biến tính được coi là có nhiều điểm chung với quá trình gấp nếp của polypeptide mới tổng hợp. Tuy nhiên điều kiện bên trong tế bào khác với điều kiện thí nghiệm tái gấp nếp in vitro sử dụng protein tinh sạch. Quá trình gấp nếp tự phát và tự vận hành của protein có thể bị nhiễu loạn do tế bào chứa nhiều loại phân tử sinh học, bao gồm nhiều protein khác với nồng độ rất cao, một số trong đó cũng mới sinh và đang gấp nếp,. Hơn nữa, mặc dù có thể xảy ra in vitro, không phải mọi protein đều gấp nếp thành trạng thái tự nhiên đúng lúc. Rõ ràng, tế bào cần các cơ chế gấp nếp protein thành hình dạng chính xác nhanh và hiệu quả hơn so với chỉ riêng thông tin mã hóa trong trình tự bậc một. Nếu thiếu những trợ giúp này thì sẽ rất lãng phí năng lượng do tế bào có thể tổng hợp ra các protein gấp nếp sai, không có chức năng, sau đó lại cần năng lượng để phá hủy những protein này nhằm ngăn chặn khả năng gây rối loạn chức năng tế bào của chúng. Rõ ràng là có các cơ chế như vậy tồn tại bởi vì trên 95% protein của tế bào có cấu hình tự nhiên. Lời giải thích cho hiệu quả gấp nếp protein chính xác đáng kể này nằm trong một tập hợp protein gọi là chaperone. Chúng giúp protein gấp nếp. Chaperone có vai trò rất quan trọng và có thể thấy điều này bởi chúng bảo tồn qua tiến hóa. Chúng tồn tại trong mọi sinh vật từ vi khuẩn đến người. Một số trong đó rất giống nhau và sử dụng các cơ chế gần như đồng nhất để giúp protein gấp nếp. Chaperone của sinh vật nhân chuẩn nằm trong mọi gian nội bào và cơ quan tử, gắn với các protein đích và giúp chúng gấp nếp. Hai họ chaperone thường thấy:[/FONT]
[FONT="]■ Chaperone phân tử, gắn và ổn định protein chưa gấp nếp hoặc đã phần nào gấp nếp, do đó ngăn chặn các protein này kết tụ và phân huỷ.[/FONT]
[FONT="]■ Chaperonin, tạo thành hốc gấp nếp nhỏ. Trong hốc này protein chưa gấp nếp bị cô lập, mang lại thời gian và môi trường thích hợp để nó gấp nếp chính xác. [/FONT]
[FONT="]Một lý do làm nên tầm quan trọng của chaperone là chúng giúp các protein chưa gấp nếp không bị kết tụ. Các protein chưa gấp nếp hoặc mới gấp nếp một phần có khuynh hướng kết tụ thành khối lớn và thường không hòa tan trong nước. Protein trong những khối này rất khó tách ra để gấp nếp thành cấu hình chính xác. Sự kết tụ này một phần là do các mạch nhánh kỵ nước lộ ra khi chưa kịp vùi vào lõi của protein. Những mạch nhánh kỵ nước lộ ra trên các phân tử khác nhau sẽ bám vào nhau do hiệu ứng kỵ nước (chương 2), do đó thúc đẩy sự kết tụ. Protein mới tổng hợp có nguy cơ bị kết tụ trước khi hoàn thành quá trình gấp nếp. Chaperone phân tử gắn với polypeptide đích hoặc tách nó khỏi các protein chưa gấp nếp hoặc mới gấp nếp một phần, nhờ đó ngăn chặn sự kết tụ và mang lại thời gian để protein mới sinh gấp nếp chính xác.[/FONT]
[FONT="]Chaperone phân tử. [/FONT] [FONT="]Chaperone phân tử gồm protein sốc nhiệt (heat-shock protein) Hsp70 và các thể tương đồng của nó (Hsp70 trong tương bào và chất nền ty thể, BiP trong lưới nội chất, DnaK của vi khuẩn). Chúng được xác định lần đầu tiên bởi sự xuất hiện nhanh chóng sau khi tế bào chịu sốc nhiệt (Hsp là viết tắt của “protein sốc nhiệt”). Hsp70 và các thể tương đồng của nó là những chaperone quan trọng trong mọi sinh vật. Khi gắn với ATP, các protein dạng Hsp70 có cấu hình mở, với hốc kỵ nước lộ ra và gắn tạm thời với vùng kỵ nước của protein đích chưa gấp nếp hoàn toàn hoặc bị biến tính một phần (hình 3-16). ATP bị thủy phân làm chaperone phân tử đóng lại và thúc đẩy protein đích gấp nếp trong đó một phần do ngăn các protein không gấp nếp kết tụ. ATP chuyển hóa thành ADP làm biến đổi cấu hình chaperone và giải phóng protein đích. [/FONT]
[FONT="]Chu[/FONT][FONT="] trình này được đẩy nhanh hơn bởi protein gọi là đồng chaperone Hsp40 ở sinh vật nhân chuẩn (DnaJ ở vi khuẩn). Những đồng chaperone này tăng hiệu quả gấp nếp do Hsp70 trung gian của nhiều protein bằng cách kích thích thủy phân ATP nhờ Hsp70/DnaK (xem hình 3-16). Ở vi khuẩn, protein khác gọi là GrpE (có hoạt tính tương tự BAG1 của động vật có vú) cũng tương tác với Hsp70/DnaK, thúc đẩy chuyển hóa ATP thành ADP. Nhiều chaperone phân tử được coi là gắn với mọi chuỗi polypeptide mới sinh khi chúng đang tổng hợp từ ribosome. Ở vi khuẩn, 85% protein giải phóng từ chaperone và mang kiểu gấp nếp bình thường; con số này còn cao hơn ở protein của sinh vật nhân chuẩn theo con đường này. [/FONT]
[FONT="]Chaperonin[/FONT] [FONT="]. Để gấp nếp chính xác, rất nhiều protein mới tổng hợp cũng cần chaperonin trợ giúp. Tổ hợp đại phân tử hình trụ lớn này cấu thành từ hai vòng oligomer. Hai vòng này có thể có cấu hình “chặt” gắn peptide và cấu hình “lỏng” giải phóng peptide. Mỗi vòng chaperonin TriC của sinh vật nhân chuẩn chứa 8 tiểu phần. Mỗi vòng chaperonin của vi khuẩn, ty thể và lục lạp (gọi là GroEL) chứa 7 tiểu phần giống hệt nhau (hình 3-17a). Cơ chế gấp nếp nhờ GroEL được hiểu kỹ hơn cơ chế thông qua TriC và trở thành mô hình chung (hình 3-17b). Polypeptide gấp nếp một phần hoặc mất nếp gấp gắn vào khoang của GroEL dạng thùng, nơi nó gắn với thành trong và gấp thành cấu hình tự nhiên. Trong một bước phụ thuộc ATP, GroEL biến đổi hình dạng và giải phóng protein đã gấp nếp. Một protein gọi là đồng chaperonin (GroES) trợ giúp cho quá trình này. Phân tử này chụp các đầu của GroEL. ATP và GroES gắn với một trong các vòng GroEL ở trạng thái chặt làm hốc của nó mở rộng gấp hai lần, chuyển dịch cân bằng sang trạng thái lỏng và giải phóng peptide. Chú ý rằng thiết kế thùng có nắp của GroEL/GroES (nơi protein bị cô lập và gấp nếp) rất giống với cấu trúc proteasome 26S (tham gia phân hủy protein) sẽ đề cập trong phần 3.4.[/FONT]
[/FONT]
[FONT="]
[/FONT]
[FONT="]Chaperone thúc đẩy quá trình gấp nếp in vivo của protein [/FONT]
[FONT="]Quá trình tái gấp nếp của protein biến tính được coi là có nhiều điểm chung với quá trình gấp nếp của polypeptide mới tổng hợp. Tuy nhiên điều kiện bên trong tế bào khác với điều kiện thí nghiệm tái gấp nếp in vitro sử dụng protein tinh sạch. Quá trình gấp nếp tự phát và tự vận hành của protein có thể bị nhiễu loạn do tế bào chứa nhiều loại phân tử sinh học, bao gồm nhiều protein khác với nồng độ rất cao, một số trong đó cũng mới sinh và đang gấp nếp,. Hơn nữa, mặc dù có thể xảy ra in vitro, không phải mọi protein đều gấp nếp thành trạng thái tự nhiên đúng lúc. Rõ ràng, tế bào cần các cơ chế gấp nếp protein thành hình dạng chính xác nhanh và hiệu quả hơn so với chỉ riêng thông tin mã hóa trong trình tự bậc một. Nếu thiếu những trợ giúp này thì sẽ rất lãng phí năng lượng do tế bào có thể tổng hợp ra các protein gấp nếp sai, không có chức năng, sau đó lại cần năng lượng để phá hủy những protein này nhằm ngăn chặn khả năng gây rối loạn chức năng tế bào của chúng. Rõ ràng là có các cơ chế như vậy tồn tại bởi vì trên 95% protein của tế bào có cấu hình tự nhiên. Lời giải thích cho hiệu quả gấp nếp protein chính xác đáng kể này nằm trong một tập hợp protein gọi là chaperone. Chúng giúp protein gấp nếp. Chaperone có vai trò rất quan trọng và có thể thấy điều này bởi chúng bảo tồn qua tiến hóa. Chúng tồn tại trong mọi sinh vật từ vi khuẩn đến người. Một số trong đó rất giống nhau và sử dụng các cơ chế gần như đồng nhất để giúp protein gấp nếp. Chaperone của sinh vật nhân chuẩn nằm trong mọi gian nội bào và cơ quan tử, gắn với các protein đích và giúp chúng gấp nếp. Hai họ chaperone thường thấy:[/FONT]
[FONT="]■ Chaperone phân tử, gắn và ổn định protein chưa gấp nếp hoặc đã phần nào gấp nếp, do đó ngăn chặn các protein này kết tụ và phân huỷ.[/FONT]
[FONT="]■ Chaperonin, tạo thành hốc gấp nếp nhỏ. Trong hốc này protein chưa gấp nếp bị cô lập, mang lại thời gian và môi trường thích hợp để nó gấp nếp chính xác. [/FONT]
[FONT="]Một lý do làm nên tầm quan trọng của chaperone là chúng giúp các protein chưa gấp nếp không bị kết tụ. Các protein chưa gấp nếp hoặc mới gấp nếp một phần có khuynh hướng kết tụ thành khối lớn và thường không hòa tan trong nước. Protein trong những khối này rất khó tách ra để gấp nếp thành cấu hình chính xác. Sự kết tụ này một phần là do các mạch nhánh kỵ nước lộ ra khi chưa kịp vùi vào lõi của protein. Những mạch nhánh kỵ nước lộ ra trên các phân tử khác nhau sẽ bám vào nhau do hiệu ứng kỵ nước (chương 2), do đó thúc đẩy sự kết tụ. Protein mới tổng hợp có nguy cơ bị kết tụ trước khi hoàn thành quá trình gấp nếp. Chaperone phân tử gắn với polypeptide đích hoặc tách nó khỏi các protein chưa gấp nếp hoặc mới gấp nếp một phần, nhờ đó ngăn chặn sự kết tụ và mang lại thời gian để protein mới sinh gấp nếp chính xác.[/FONT]
[FONT="]Chaperone phân tử. [/FONT] [FONT="]Chaperone phân tử gồm protein sốc nhiệt (heat-shock protein) Hsp70 và các thể tương đồng của nó (Hsp70 trong tương bào và chất nền ty thể, BiP trong lưới nội chất, DnaK của vi khuẩn). Chúng được xác định lần đầu tiên bởi sự xuất hiện nhanh chóng sau khi tế bào chịu sốc nhiệt (Hsp là viết tắt của “protein sốc nhiệt”). Hsp70 và các thể tương đồng của nó là những chaperone quan trọng trong mọi sinh vật. Khi gắn với ATP, các protein dạng Hsp70 có cấu hình mở, với hốc kỵ nước lộ ra và gắn tạm thời với vùng kỵ nước của protein đích chưa gấp nếp hoàn toàn hoặc bị biến tính một phần (hình 3-16). ATP bị thủy phân làm chaperone phân tử đóng lại và thúc đẩy protein đích gấp nếp trong đó một phần do ngăn các protein không gấp nếp kết tụ. ATP chuyển hóa thành ADP làm biến đổi cấu hình chaperone và giải phóng protein đích. [/FONT]
[FONT="]Chu[/FONT][FONT="] trình này được đẩy nhanh hơn bởi protein gọi là đồng chaperone Hsp40 ở sinh vật nhân chuẩn (DnaJ ở vi khuẩn). Những đồng chaperone này tăng hiệu quả gấp nếp do Hsp70 trung gian của nhiều protein bằng cách kích thích thủy phân ATP nhờ Hsp70/DnaK (xem hình 3-16). Ở vi khuẩn, protein khác gọi là GrpE (có hoạt tính tương tự BAG1 của động vật có vú) cũng tương tác với Hsp70/DnaK, thúc đẩy chuyển hóa ATP thành ADP. Nhiều chaperone phân tử được coi là gắn với mọi chuỗi polypeptide mới sinh khi chúng đang tổng hợp từ ribosome. Ở vi khuẩn, 85% protein giải phóng từ chaperone và mang kiểu gấp nếp bình thường; con số này còn cao hơn ở protein của sinh vật nhân chuẩn theo con đường này. [/FONT]
[FONT="]Chaperonin[/FONT] [FONT="]. Để gấp nếp chính xác, rất nhiều protein mới tổng hợp cũng cần chaperonin trợ giúp. Tổ hợp đại phân tử hình trụ lớn này cấu thành từ hai vòng oligomer. Hai vòng này có thể có cấu hình “chặt” gắn peptide và cấu hình “lỏng” giải phóng peptide. Mỗi vòng chaperonin TriC của sinh vật nhân chuẩn chứa 8 tiểu phần. Mỗi vòng chaperonin của vi khuẩn, ty thể và lục lạp (gọi là GroEL) chứa 7 tiểu phần giống hệt nhau (hình 3-17a). Cơ chế gấp nếp nhờ GroEL được hiểu kỹ hơn cơ chế thông qua TriC và trở thành mô hình chung (hình 3-17b). Polypeptide gấp nếp một phần hoặc mất nếp gấp gắn vào khoang của GroEL dạng thùng, nơi nó gắn với thành trong và gấp thành cấu hình tự nhiên. Trong một bước phụ thuộc ATP, GroEL biến đổi hình dạng và giải phóng protein đã gấp nếp. Một protein gọi là đồng chaperonin (GroES) trợ giúp cho quá trình này. Phân tử này chụp các đầu của GroEL. ATP và GroES gắn với một trong các vòng GroEL ở trạng thái chặt làm hốc của nó mở rộng gấp hai lần, chuyển dịch cân bằng sang trạng thái lỏng và giải phóng peptide. Chú ý rằng thiết kế thùng có nắp của GroEL/GroES (nơi protein bị cô lập và gấp nếp) rất giống với cấu trúc proteasome 26S (tham gia phân hủy protein) sẽ đề cập trong phần 3.4.[/FONT]
Mylinhdl1311
Junior Member
cho em xin kái hình lun đi anh.thanks a nhìu nhìu
Mylinhdl1311
Junior Member
keke nho nham y ma nhóm em ráng làm nhé
chị sẽ hỏi chị thích cái này
chị sẽ hỏi chị thích cái này
thời gian
Senior Member
Sự sống đúng là diệu kì.Đi tìm giải đáp cho những gì đang hiển hiện thôi mà cũng...còn rất xa xôi.Ở đây anh mới nêu có chaperonin thgia cuộn gấp.Thế nó cuộn gấp ntn đẻ được cái cấu hình đắc biệt và chính xác cho từng loại protein như thế hả anh?Chắc là cả 1 mớ phản ứng, tương tác phức tạp?Ôi.bao giờ kthức của em mới bằng một ngtử trong cái đại dương kthức mênh mông này chứ.mệtMà bản thân cái protein chaperonin ấy được cuộn gấp lại thành là nhờ cái protein nào khác hở anh?
đấy là tài liệu tiếng đức hả anh?
Mà bản thân cái protein chaperonin ấy được cuộn gấp lại thành là nhờ cái protein nào khác hở anh?đấy là tài liệu tiếng đức hả anh?
shunshine88
Senior Member
Chào mọi người
cho mình hỏi là ngoài chaperone thi còn có yếu tố nào liên quan đến sự cuộn gấp của protein nữa không .
thank mọi người nhìu
cho mình hỏi là ngoài chaperone thi còn có yếu tố nào liên quan đến sự cuộn gấp của protein nữa không .
thank mọi người nhìu
