Tự học Tiếng Anh chuyên ngành sinh học thông qua dịch tài liệu.

[Ho Huu Tho]

#8.13
The Cellular Environment Affects Enzyme Activity
Temperature and pH. Enzymes are sensitive to their environmental conditions. Up to a point, the rate of the reaction will increase as a function of temperature because the substrates will collide more frequently with the enzyme active site. At extremes of pH or temperature, either high or low, the native structure of the enzyme will be compromised, and the molecule will become inactive (see Figure 3). Note that there is a sharp decrease in the temperature optimum for typical human enzymes at approximately 40 degrees Celsius (104 degrees Fahrenheit). At temperatures greater than 40 degrees Celsius, the enzyme degrades because the noncovalent interactions that stabilize the native conformation of the enzyme are disrupted. The enzyme in essence falls apart, and the active site is no longer able to function. In contrast, the optimal temperature for enzymes of the thermophilic bacteria (extremophiles) that live in hot springs is quite high at 70 degrees Celsius (158 degrees Fahrenheit), a temperature that would instantly scald skin.

Môi trường tế bào ảnh hưởng đến hoạt tính của enzym
Nhiệt độ và pH: Các enzym nhạy cảm với các điều kiện môi trường. Đến một giới hạn nhất định, tốc độ của phản ứng sẽ tăng theo hàm của nhiệt độ vì các cơ chất sẽ va chạm nhau thường xuyên hơn tại vùng hoạt động của enzym. Tại điểm tới hạn của pH và nhiệt độ, dù là cao hay thấp, cấu trúc tự nhiên của enzym sẽ bị biến đổi và phân tử sẽ bị bất hoạt (xem hình 3). Lưu ý là có sự giảm đột ngột tại nhiệt độ tối ưu cho các enzym đặc trưng của con người là khoảng 40 độ C. Khi nhiệt độ trên 40 độ C, enzym thoái biến vì các tương tác không hoá trị có chức năng ổn định cấu hình tự nhiên của enzym bị phá vỡ. Đặc tính căn bản của enzym biến mất và vùng hoạt động không thể hoạt động được nữa. Ngược lại, nhiệt độ tối ưu của các enzym ở các vi khuẩn ái nhiệt sống tại những suối nước nóng lại tương đối cao khoảng 70 độ C, nhiệt độ này có thể gây bỏng da ngay lập tức.

 

[Ho Huu Tho]

#8.14
Enzymes also show a pH range at which they are most active (see Figure 3). The pH effect results because of critical amino acids at the active site of the enzyme that participate in substrate binding and catalysis. The ionic or electric charge on the active site amino acids can enhance and stabilize interactions with the substrate. In addition, the ability of the substrate and enzyme to donate or receive an H+ is affected by pH. The pH optimum differs for different enzymes. For example, pepsin is a digestive enzyme in the stomach, and its pH optimum is pH 2. In contrast, trypsin is a digestive enzyme that works in the small intestine where the environment is much less acidic. Its pH optimum is pH 8.

 

[Ho Huu Tho]

#8.14
Enzymes also show a pH range at which they are most active (see Figure 3). The pH effect results because of critical amino acids at the active site of the enzyme that participate in substrate binding and catalysis. The ionic or electric charge on the active site amino acids can enhance and stabilize interactions with the substrate. In addition, the ability of the substrate and enzyme to donate or receive an H+ is affected by pH. The pH optimum differs for different enzymes. For example, pepsin is a digestive enzyme in the stomach, and its pH optimum is pH 2. In contrast, trypsin is a digestive enzyme that works in the small intestine where the environment is much less acidic. Its pH optimum is pH 8.

Các enzym cũng có giải pH mà chúng có hoạt tính cao nhất (xem hình 3). Hiệu ứng của pH là do các axit amin thiết yếu tại vùng hoạt động của enzym tham gia vào gắn cơ chất và xúc tác. Mức ion hoá và tích điện của các axit amin của vùng hoạt động có thể tăng cường và ổn định các tương tác với cơ chất. Bên cạnh đó, khả năng của cơ chất và enzym cho nhận ion H+ bị ảnh hưởng bởi pH. Điểm tối ưu của pH khác nhau ở các enzym khác nhau. Ví dụ, pepsin là enzym tiêu hoá ở dạ dày có pH tối ưu là 2. Ngược lại, trypsin là một enzym tiêu hoá ở ruột non nơi môi trường ít acid hơn nhiều. pH tối ưu của nó là 8.

 

[Ho Huu Tho]

#8.15
Cofactors and Coenzymes. Many enzymes require additional factors for catalytic activity. The cofactors are inorganic such as the metal atoms, zinc, iron, and copper. Organic molecules that function to assist an enzyme are referred to as coenzymes. Vitamins are the precursors of many essential coenzymes. Cofactors and coenzymes may remain at the active site of the enzyme in the absence of the substrate, or they may be present transiently during catalysis.

 

[Ho Huu Tho]

#8.15
Cofactors and Coenzymes. Many enzymes require additional factors for catalytic activity. The cofactors are inorganic such as the metal atoms, zinc, iron, and copper. Organic molecules that function to assist an enzyme are referred to as coenzymes. Vitamins are the precursors of many essential coenzymes. Cofactors and coenzymes may remain at the active site of the enzyme in the absence of the substrate, or they may be present transiently during catalysis.

Cofactor và coezym: Nhiều enzym đòi hỏi các yếu tố phụ cho hoạt động xúc tác. Các cofactor là các chất vô cơ như các nguyên tử kim loại, kẽm, sắt và đồng. Các phân tử hữu cơ hoạt động hỗ trợ enzym thì được gọi là các coenzym. Các vitamin là những tiền chất của nhiều loại coenzym thiết yếu. Các cofactor và coenzym có thể vẫn ở tại vùng hoạt động của enzym khi không có cơ chất hoặc chúng có thể xuất hiện tạm thời trong quá trình xúc tác.

 

[Ho Huu Tho]

#8.16
Allosteric Inhibitors and Activators. In addition to the active site where the substrate binds, an enzyme may have separate sites, called allosteric sites, where specific molecules can bind to increase or decrease the activity of the enzyme. The allosteric inhibitors and activators bind the enzyme through weak, noncovalent interactions and exert their effects by changing the conformation of the enzyme, a change that is transmitted to the active site. Typically, the allosteric modulators regulate enzyme activity by affecting substrate binding at the active site.

 

[Ho Huu Tho]

#8.16
Allosteric Inhibitors and Activators. In addition to the active site where the substrate binds, an enzyme may have separate sites, called allosteric sites, where specific molecules can bind to increase or decrease the activity of the enzyme. The allosteric inhibitors and activators bind the enzyme through weak, noncovalent interactions and exert their effects by changing the conformation of the enzyme, a change that is transmitted to the active site. Typically, the allosteric modulators regulate enzyme activity by affecting substrate binding at the active site.

Các yếu tố ức chế và hoạt hoá biến lập thể (???): Bên cạnh vùng hoạt động nơi cơ chất gắn vào, enzym có thể có các vùng tách biệt, gọi là các vùng biến lập thể nơi mà các phân tử đặc hiệu có thể gắn vào để làm tăng hay giảm hoạt tính của enzym. Các yếu tố ức chế hay hoạt hoá biến lập thể gắn vào enzym thông qua các tương tác yếu không hoá trị và phát huy tác dụng của chúng bằng cách thay đổi cấu hình không gian của enzym, sự biến đổi này được lan truyền đến vùng hoạt động. Điển hình là các yếu tố điều hoà biến lập thể thực hiện điều hoà hoạt động của enzym bằng cách tác động đến việc gắn của cơ chất vào vùng hoạt động.

 

[Ho Huu Tho]

#8.17
Control of Metabolism
Although biochemical reactions are controlled in part by the specificity of substrate biding and by allosteric regulation, the human body could not function if all enzymes were present together and all operating maximally with no regulation. There would be biochemical chaos with substances being synthesized and degraded at the same time. Instead, the body tightly regulates enzymes through metabolic pathways and by controlling specific enzymes within a pathway. This approach allows an entire pathway to be turned on or off by simply regulating one or a few enzymes. Metabolic pathways can also be regulated by switching specific genes on or off.

 

[Ho Huu Tho]

#8.17
Control of Metabolism
Although biochemical reactions are controlled in part by the specificity of substrate biding and by allosteric regulation, the human body could not function if all enzymes were present together and all operating maximally with no regulation. There would be biochemical chaos with substances being synthesized and degraded at the same time. Instead, the body tightly regulates enzymes through metabolic pathways and by controlling specific enzymes within a pathway. This approach allows an entire pathway to be turned on or off by simply regulating one or a few enzymes. Metabolic pathways can also be regulated by switching specific genes on or off.

Điều hoà chuyển hoá
Mặc dù các phản ứng sinh hoá được điều khiển một phần bởi tính đặc hiệu của việc gắn cơ chất và sự điều hoà biến lập thể, nhưng cơ thể con người không thể hoạt động nếu tất cả các enzym đều có mặt và vận hành tối đa mà không được điều khiển. Các chất được tổng hợp và thoái biến cùng lúc sẽ tạo thành sự rối loạn hỗn độn về sinh hoá. Thay vào đó, cơ thể điều hoà các enzym thông qua các con đường chuyển hoá và bằng cách điều khiển các enzym đặc hiệu trong mỗi con đường. Cách thức này cho phép toàn bộ con đường chuyển hoá được hoạt hoá hay bất hoạt một cách đơn giản bằng cách điều khiển một hay một số ít các enzym. Các con đường chuyển hoá cũng có thể được điều hoà bằng cách đóng hay mở các gen đặc hiệu.

Để tiện theo dõi, mời các bạn xem Trang chủ của topic

 

[Ho Huu Tho]

#8.18
Compartmentation. One of the major characteristics of eukaryotic cells is the presence of membrane-bound intracellular organelles. These structures help to segregate specific enzymes and metabolic pathways, especially when the pathways are competing with each other. For example, the enzymes that catalyze synthesis of fatty acids (a type of lipid) are located in the cytoplasm, while the enzymes that breakdown fatty acids are located in
the mitochondria.

Để tiện theo dõi, mời các bạn xem Trang chủ của topic

 

[Ho Huu Tho]

#8.18
Compartmentation. One of the major characteristics of eukaryotic cells is the presence of membrane-bound intracellular organelles. These structures help to segregate specific enzymes and metabolic pathways, especially when the pathways are competing with each other. For example, the enzymes that catalyze synthesis of fatty acids (a type of lipid) are located in the cytoplasm, while the enzymes that breakdown fatty acids are located in
the mitochondria.

Sự phân vùng: Một trong những đặc điểm chính của các tế bào nhân chuẩn là sự có mặt của các bào quan có màng bao bọc trong tế bào. Những cấu trúc này giúp tách biệt các enzym và con đường chuyển hoá đặc hiệu, đặc biệt là khi mà các con đường chuyển hoá đối lập nhau. Chẳng hạn, các enzym xúc tác tổng hợp các axit béo (một loại lipid) được định vị ở tế bào chất trong khi các enzym phân huỷ axit béo được định vị ở ty thể.

 

[Ho Huu Tho]

#8.19
Covalent Modification. Enzymes can be activated or inactivated by covalent modification. A common example is phosphorylation of an enzyme (addition of a phosphate group to the amino acids serine, threonine, or tyrosine) mediated by another enzyme called a kinase. The phosphorylation is reversible, and other enzymes called phosphatases typically catalyze the removal of the phosphate group from the enzyme. The phosphorylated form of the enzyme is often, but not always, the active form. For some enzymes, the dephosphorylated form is active, and the phosphorylated state is inactive. Enzymes can also be activated by removing a fragment of the protein. Many of the digestive enzymes (trypsin, chymotrypsin) are synthesized and stored in the pancreas. They are secreted to the small intestine where they are activated by removing or cleaving off a small portion of the protein. This “proteolytic” cleavage to activate an enzyme is irreversible but serves an important function to prevent the digestive enzymes from digesting the pancreas.

 

[Ho Huu Tho]

#8.19
Covalent Modification. Enzymes can be activated or inactivated by covalent modification. A common example is phosphorylation of an enzyme (addition of a phosphate group to the amino acids serine, threonine, or tyrosine) mediated by another enzyme called a kinase. The phosphorylation is reversible, and other enzymes called phosphatases typically catalyze the removal of the phosphate group from the enzyme. The phosphorylated form of the enzyme is often, but not always, the active form. For some enzymes, the dephosphorylated form is active, and the phosphorylated state is inactive. Enzymes can also be activated by removing a fragment of the protein. Many of the digestive enzymes (trypsin, chymotrypsin) are synthesized and stored in the pancreas. They are secreted to the small intestine where they are activated by removing or cleaving off a small portion of the protein. This “proteolytic” cleavage to activate an enzyme is irreversible but serves an important function to prevent the digestive enzymes from digesting the pancreas.

Sự chỉnh sửa cộng hoá trị: Các enzym có thể được hoạt hoá hay bất hoạt thông qua sự chỉnh sửa cộng hoá trị. Một ví dụ phổ biến là sự phosphoryl hoá của enzym(thêm nhóm phốt phát vào các axit amin serine, threonine hay tyrosine) xúc tác bởi một enzym khác gọi là kinase. Sự phosphoryl hoá là thuận nghịch và các enzym khác có tên là phosphatase xúc tác phản ứng lấy đi nhóm phốt phát của enzym. Thể phosphoryl hoá của enzym thông thường, nhưng không phải bao giờ cũng vậy, là thể hoạt động. Đối với một số enzym thì khử phosphoryl hoá lại là thể hoạt động còn thể phosphoryl hoá là thể bất hoạt. Nhiều enzym tiêu hoá (trypsin, chymotrypsin) được tổng hợp và dự trữ trong tuyến tuỵ. Chúng được bài tiết vào ruột non nơi chúng được hoạt hoá bằng cách lấy đi hay cắt bỏ một phần nhỏ của protein. Sự phân cắt protein này để hoạt hoá enzym là không hồi phục nhưng có tác dụng quan trọng để ngăn chặn các enzym tiêu hoá không tiêu hoá luôn tuyến tuỵ.

 

[Ho Huu Tho]

#8.20
Allosteric Regulation. Allosteric modulators can increase or decrease the activity of an entire metabolic pathway by altering the conformation of a single enzyme. Sometimes, the end product of the metabolic pathway acts as an allosteric inhibitor by binding to the enzyme at its allosteric site, causing a conformational change in the enzyme to decrease the activity of the enzyme. This type of regulation is called feedback inhibition (see Figure 4-attached file).

 

[Ho Huu Tho]

#8.20
Allosteric Regulation. Allosteric modulators can increase or decrease the activity of an entire metabolic pathway by altering the conformation of a single enzyme. Sometimes, the end product of the metabolic pathway acts as an allosteric inhibitor by binding to the enzyme at its allosteric site, causing a conformational change in the enzyme to decrease the activity of the enzyme. This type of regulation is called feedback inhibition (see Figure 4-attached file).

Điều hoà biến lập thể: Các yếu tố điều hoà biến lập thể có thể tăng giảm hoạt tính của toàn bộ con đường chuyển hoá thông qua biến đổi cấu hình không gian của một enzym đơn lẻ. Đôi khi, sản phẩm cuối cùng của con đường chuyển hoá hoạt động như một yếu tố ức chế biến lập thể bằng cách gắn vào enzym tại vùng biến lập thể của nó và gây ra sự thay đổi về cấu hình không gian của enzym để làm giảm hoạt tính của enzym. Kiểu điều hoà này được gọi là ức chế ngược. (xem hình 4)

 

[Ho Huu Tho]

#8.21
Cooperativity. Frequently, enzymes are multisubunit complexes with more than one active site. Binding of the first substrate molecule may lead to conformational changes that are communicated to the other subunit(s) such that the binding of each additional substrate molecule is enhanced. Positive cooperativity can amplify the response of enzymes to substrates and provides an additional mechanism to regulate enzyme activity.

 

[Ho Huu Tho]

#8.21
Cooperativity. Frequently, enzymes are multisubunit complexes with more than one active site. Binding of the first substrate molecule may lead to conformational changes that are communicated to the other subunit(s) such that the binding of each additional substrate molecule is enhanced. Positive cooperativity can amplify the response of enzymes to substrates and provides an additional mechanism to regulate enzyme activity.

Phối hợp hoạt tính: Thông thường, các enzym là các phức hợp nhiều tiểu phần với nhiều vùng hoạt động. Cơ chất đầu tiên gắn vào enzym có thể làm thay đổi cấu hình không gian và lan truyền đến các tiểu phần khác làm cho việc gắn tiếp tục các cơ chất được tăng cường. Phối hợp hoạt tính dương tính có thể khuếch đại đáp ưng của các enzym với các cơ chất và tạo thành một cơ chế nữa để điều hoà hoạt tính của enzym.

 

[Ho Huu Tho]

#8.22
Molecular Motors
Finally, enzymes can be thought of as nanomachines, powering the reactions of the cell to enable the human body to be the entity it is. There is a special class of enzymes called molecular motors that drive all the movements that occur in the body, including muscle contraction (myosin/actin), flagella and cilia beating (dynein/microtubule), and vesicle movements in neurons (kinesin/microtubule). These molecular motors harness the energy from adenosine triphosphate (ATP) to drive actin-based or microtubulebased movements. SEE ALSO Cell Motility; Control Mechanisms; Cytoskeleton; Genetic Diseases; Lipids; Mitochondrion; Vitamins and Coenzymes

 

[Ho Huu Tho]

#8.22
Molecular Motors
Finally, enzymes can be thought of as nanomachines, powering the reactions of the cell to enable the human body to be the entity it is. There is a special class of enzymes called molecular motors that drive all the movements that occur in the body, including muscle contraction (myosin/actin), flagella and cilia beating (dynein/microtubule), and vesicle movements in neurons (kinesin/microtubule). These molecular motors harness the energy from adenosine triphosphate (ATP) to drive actin-based or microtubulebased movements. SEE ALSO Cell Motility; Control Mechanisms; Cytoskeleton; Genetic Diseases; Lipids; Mitochondrion; Vitamins and Coenzymes

Các động cơ phân tử
Cuối cùng, các enzym có thể được coi như các máy móc kích thước nano, thúc đẩy các phản ứng của tế bào để cơ thể con người trở thành một tổng thể như bản thân nó. Có một nhóm đặc biệt các enzym gọi là các động cơ phân tử để vận hành các cử động xảy ra trong cơ thể, bao gồm co cơ (myosin/actin), vẫy đuôi và roi(dynein/vi ống) và chuyển động của các túi trong các tế bào thần kinh. Những động cơ phân tử này sử dụng năng lượng từ ATP để vận hành các cử động dựa trên actin hay vi ống. Xem thêm: Vận động tế bào, Cơ chế điều khiển, Khung xương tế bào, Các bệnh di truyền, Lipid, Ty thể, Các vitamin và các coenzym.

Để tiện theo dõi, mời các bạn xem Trang chủ của topic

 

[Ho Huu Tho]

#9. Ung thư

#9.1
Cancer
Normal tissue development depends on a balance between cell multiplication and cell death. When cells multiply faster than they die, the result is an abnormal tissue growth called a tumor (neoplasm). The study and treatment of tumors is a branch of medicine called oncology.

Để tiện theo dõi, mời các bạn xem Trang chủ của topic