Hôm nay xem lại thì thấy rằng F1000 factor tối đa không phải là 10 vì có bài được 10,4.
Thứ hai là F1000 factor có thể tăng lên, ví dụ như bài "A fluoroquinolone resistance protein from Mycobacterium tuberculosis that mimics DNA.", hiện giờ F1000 factor đã là 6,5 so với khi tôi dịch là 3,0. Chứng tỏ không phải nhưng bài có F1000 factor 3,0 là những bài kém chất lượng hay không có sự đột phá. Hầu hết các bài được viết comment lần đầu đều có F factor là 3,0.
Hiện có thêm 2 comment mới.
Malcolm White
University of St Andrews, United Kingdom
STRUCTURAL BIOLOGY
This paper reports the identification and structure of the MfpA protein from Mycobacterium tuberculosis, which adopts a DNA-like structure and charge, and can interact with DNA gyrase, conferring resistance to the important antibiotic fluoroquinolone. This is a novel member of an emerging class of proteins that mimic DNA structure, such as the Ocr protein expressed by bacteriophage T7 to inhibit host restriction enzymes. The role of MfpA in vivo is not yet clear.
Evaluated 10 Jun 2005
Bài báo này xác định cấu trúc của protein MfpA của Mycobacterium tuberculosis. Protein này có cấu trúc và điện tích giống DNA và có thể tương tác với DNA gyrase, giúp kháng lại một kháng sinh quan trọng là fluoroquinolone. Đây là một thành viên mới trong nhóm các protein bắt chước cấu trúc DNA (như protein Ocr được biểu hiện trong bacteriophage T7) để kìm hãm các enzyme giới hạn của vật chủ. Hiện vẫn chưa rõ vai trò in vivo của MfpA.
Torsten Schwede
Biozentrum, University of Basel, Switzerland
STRUCTURAL BIOLOGY
This exciting paper describes the surprising three-dimensional structure of the M. tuberculosis MfpA protein that mimics B-form DNA, thereby acting as a DNA gyrase inhibitor in vivo. Fluoroquinolones are powerful antibacterial drugs, acting at complexes of DNA with DNA-gyrase or DNA-topoisomerase IV. The M. tuberculosis MfpA protein is a member of the "pentapeptide repeat" family of bacterial proteins. The three-dimensional structure reveals that the protein forms a right-handed quadrilateral beta-helix, that mimics size, shape, and electrostatics of a 30-base pair segment of B-form DNA. By competing with DNA in the DNA-gyrase complex, it inhibits gyrase activity and thereby confers resistance to fluoroquinolone antibiotics. This interesting protein structure not only sheds light on one of the mechanisms of fluoroquinolone resistance, but might open the possibility to design inhibitors to target specifically other DNA binding proteins.
Evaluated 9 Jun 2005
Bài báo thú vị này mô tả cấu trúc ba chiều đáng ngạc nhiên của protein MfpA ở M. tuberculosis. Bằng cách bắt chước DNA dạng B, nó có thể kìm hãm DNA gyrase in vivo. Fluoroquinolones là loại thuốc kháng khuẩn mạnh, tác động vào phức hệ của DNA với DNA-gyrase hoặc DNA topoisomerase IV. MpfA thuộc họ protein "năm peptide lặp lại" của vi khuẩn. Cấu trúc ba chiều khám phá ra rằng protein này tạo thành dạng xoắn phải bêta tứ diện với hình dạng, kích thước và điện tích tĩnh điện của phân đoạn 30 bp giống với DNA dạng B. Bằng cách cạnh tranh với DNA trong phức hệ DNA-gyrase, nó kìm hãm hoạt tính của gyrase và do đó tạo ra khả năng kháng lại kháng sinh fluoroquinolone. Cấu trúc của protein kỳ lạ này không chỉ mang lại cơ chế kháng fluoroquinolone mới mà còn tạo ra xu hướng thiết kế các chất kìm hãm hướng đích đặc hiệu khác với các protein gắn DNA.
Thứ hai là F1000 factor có thể tăng lên, ví dụ như bài "A fluoroquinolone resistance protein from Mycobacterium tuberculosis that mimics DNA.", hiện giờ F1000 factor đã là 6,5 so với khi tôi dịch là 3,0. Chứng tỏ không phải nhưng bài có F1000 factor 3,0 là những bài kém chất lượng hay không có sự đột phá. Hầu hết các bài được viết comment lần đầu đều có F factor là 3,0.
Hiện có thêm 2 comment mới.
Malcolm White
University of St Andrews, United Kingdom
STRUCTURAL BIOLOGY
This paper reports the identification and structure of the MfpA protein from Mycobacterium tuberculosis, which adopts a DNA-like structure and charge, and can interact with DNA gyrase, conferring resistance to the important antibiotic fluoroquinolone. This is a novel member of an emerging class of proteins that mimic DNA structure, such as the Ocr protein expressed by bacteriophage T7 to inhibit host restriction enzymes. The role of MfpA in vivo is not yet clear.
Evaluated 10 Jun 2005
Bài báo này xác định cấu trúc của protein MfpA của Mycobacterium tuberculosis. Protein này có cấu trúc và điện tích giống DNA và có thể tương tác với DNA gyrase, giúp kháng lại một kháng sinh quan trọng là fluoroquinolone. Đây là một thành viên mới trong nhóm các protein bắt chước cấu trúc DNA (như protein Ocr được biểu hiện trong bacteriophage T7) để kìm hãm các enzyme giới hạn của vật chủ. Hiện vẫn chưa rõ vai trò in vivo của MfpA.
Torsten Schwede
Biozentrum, University of Basel, Switzerland
STRUCTURAL BIOLOGY
This exciting paper describes the surprising three-dimensional structure of the M. tuberculosis MfpA protein that mimics B-form DNA, thereby acting as a DNA gyrase inhibitor in vivo. Fluoroquinolones are powerful antibacterial drugs, acting at complexes of DNA with DNA-gyrase or DNA-topoisomerase IV. The M. tuberculosis MfpA protein is a member of the "pentapeptide repeat" family of bacterial proteins. The three-dimensional structure reveals that the protein forms a right-handed quadrilateral beta-helix, that mimics size, shape, and electrostatics of a 30-base pair segment of B-form DNA. By competing with DNA in the DNA-gyrase complex, it inhibits gyrase activity and thereby confers resistance to fluoroquinolone antibiotics. This interesting protein structure not only sheds light on one of the mechanisms of fluoroquinolone resistance, but might open the possibility to design inhibitors to target specifically other DNA binding proteins.
Evaluated 9 Jun 2005
Bài báo thú vị này mô tả cấu trúc ba chiều đáng ngạc nhiên của protein MfpA ở M. tuberculosis. Bằng cách bắt chước DNA dạng B, nó có thể kìm hãm DNA gyrase in vivo. Fluoroquinolones là loại thuốc kháng khuẩn mạnh, tác động vào phức hệ của DNA với DNA-gyrase hoặc DNA topoisomerase IV. MpfA thuộc họ protein "năm peptide lặp lại" của vi khuẩn. Cấu trúc ba chiều khám phá ra rằng protein này tạo thành dạng xoắn phải bêta tứ diện với hình dạng, kích thước và điện tích tĩnh điện của phân đoạn 30 bp giống với DNA dạng B. Bằng cách cạnh tranh với DNA trong phức hệ DNA-gyrase, nó kìm hãm hoạt tính của gyrase và do đó tạo ra khả năng kháng lại kháng sinh fluoroquinolone. Cấu trúc của protein kỳ lạ này không chỉ mang lại cơ chế kháng fluoroquinolone mới mà còn tạo ra xu hướng thiết kế các chất kìm hãm hướng đích đặc hiệu khác với các protein gắn DNA.
