MỞ ĐẦU
Mọi yếu tố sinh học xét trên một vài khía cạnh nào đó, cần sự gắn kết chính xác và chọn lọc của các phân tử với nhau, thường là phối tử hoặc cơ chất gắn với enzyme. Khả năng nhận biết đặc hiệu tự nhiên và các kết quả của nó là cơ sở cho mọi quá trình hoá học trong tự nhiên, như đáp ứng miễn dịch, kích thích thần kinh, tính chuyển động, biểu hiện gen, truyền tín hiện trong và giữa các tế bào, và điều hoà trao đổi chất theo thứ tự [Klotz, 1997].
Rõ ràng là mọi sinh vật sống cần điều hoà quá trình trao đổi chất ở mức độ cao để các quá trình chuyển hoá xảy ra đúng mức theo cân bằng nhiệt động. Hoạt tính của các enzyme quan trọng được điều hoà bởi nồng độ cơ chất theo mô hình Michaelis-Menten. Tuy nhiên, phương thức điều hoà này không đủ cho một số quá trình trao đổi chất. Ví dụ, để tăng vận tốc của một enzyme theo mô hình Michaelis-Menten từ 0,1V đến 0,9V, cần tăng nồng độ cơ chất từ Km/9 đến 9Km, tương đương 81 lần. Tương tự, cần tăng 81 lần nồng độ chất kìm hãm để giảm vận tốc từ 90% xuống 10%. Nhưng trên thực tế, nồng độ chất chuyển hoá in vivo biến thiên trong giới hạn tương đối hẹp trong khi hoạt tính của các enzyme đặc hiệu phải được tăng hay giảm trên một dải rất rộng. Như vậy, ngoài động học Michaelis-Menten đơn giản, tự nhiên cần có thêm các cơ chế điều hoà hoạt tính enzyme in vivo hiệu quả hơn [Leskovac, 2003].
Một số enzyme trọng yếu trong con đường trao đổi chất có độ nhạy khác thường khi nồng độ chất chuyển hoá biến đổi, đáp ứng này không tuân theo động học Michaelis-Menten thông thường [Leskovac, 2003]. Các enzyme đặc biệt này gọi là enzyme điều hoà hay enzyme dị không gian và cơ chế này gọi là cơ chế dị không gian. Việc nắm rõ động học của enzyme dị không gian là rất quan trọng, cho phép hiểu và điều khiển nhiều quá trình sinh học phức tạp.
Nguyễn Xuân Hưng
Chi tiết về động học enzyme dị lập thể đựơc đề cập trong bài viết attached tại đây.
Mọi yếu tố sinh học xét trên một vài khía cạnh nào đó, cần sự gắn kết chính xác và chọn lọc của các phân tử với nhau, thường là phối tử hoặc cơ chất gắn với enzyme. Khả năng nhận biết đặc hiệu tự nhiên và các kết quả của nó là cơ sở cho mọi quá trình hoá học trong tự nhiên, như đáp ứng miễn dịch, kích thích thần kinh, tính chuyển động, biểu hiện gen, truyền tín hiện trong và giữa các tế bào, và điều hoà trao đổi chất theo thứ tự [Klotz, 1997].
Rõ ràng là mọi sinh vật sống cần điều hoà quá trình trao đổi chất ở mức độ cao để các quá trình chuyển hoá xảy ra đúng mức theo cân bằng nhiệt động. Hoạt tính của các enzyme quan trọng được điều hoà bởi nồng độ cơ chất theo mô hình Michaelis-Menten. Tuy nhiên, phương thức điều hoà này không đủ cho một số quá trình trao đổi chất. Ví dụ, để tăng vận tốc của một enzyme theo mô hình Michaelis-Menten từ 0,1V đến 0,9V, cần tăng nồng độ cơ chất từ Km/9 đến 9Km, tương đương 81 lần. Tương tự, cần tăng 81 lần nồng độ chất kìm hãm để giảm vận tốc từ 90% xuống 10%. Nhưng trên thực tế, nồng độ chất chuyển hoá in vivo biến thiên trong giới hạn tương đối hẹp trong khi hoạt tính của các enzyme đặc hiệu phải được tăng hay giảm trên một dải rất rộng. Như vậy, ngoài động học Michaelis-Menten đơn giản, tự nhiên cần có thêm các cơ chế điều hoà hoạt tính enzyme in vivo hiệu quả hơn [Leskovac, 2003].
Một số enzyme trọng yếu trong con đường trao đổi chất có độ nhạy khác thường khi nồng độ chất chuyển hoá biến đổi, đáp ứng này không tuân theo động học Michaelis-Menten thông thường [Leskovac, 2003]. Các enzyme đặc biệt này gọi là enzyme điều hoà hay enzyme dị không gian và cơ chế này gọi là cơ chế dị không gian. Việc nắm rõ động học của enzyme dị không gian là rất quan trọng, cho phép hiểu và điều khiển nhiều quá trình sinh học phức tạp.
Nguyễn Xuân Hưng
Chi tiết về động học enzyme dị lập thể đựơc đề cập trong bài viết attached tại đây.
