Tăng tính ổn nhiệt của enzyme nhờ công cụ máy
Computational thermostabilization of an enzyme.
Korkegian A, Black ME, Baker D, Stoddard BL
Science 2005 May 6 308(5723):857-60
http://www.facultyof1000.com/article/15879217
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/...ds=15879217&dopt=Abstract&holding=f1000,hulib
F1000 Factor 3.0
Reinhard Sterner
Universität Regensburg, Germany
CHEMICAL BIOLOGY
This article shows that computational redesign of an enzyme can increase conformational stability without compromising catalytic activity. Using an algorithm that evaluates target sequences threaded onto a template backbone, a number of amino acid substitutions were predicted to increase the stability of dimeric cytosine deaminase. The stabilizing effect of the substitutions was confirmed experimentally by thermal unfolding studies and explained on the basis of the X-ray structures of the two most stable variants.
Evaluated 24 Jun 2005
Bài báo này cho thấy việc tái thiết kế enzyme với sự hỗ trợ của máy tính có thể tăng cường độ ổn định cấu hình mà không gây tổn hại đến hoạt tính xúc tác. Sử dụng thuật toán đánh giá các trình tự đích lắp chồng lên bộ khung của trình tự khuôn, một số thay thế axit amin được tiên đoán là làm tăng tính ổn định của dimer cytosine deaminase. Hiệu ứng ổn định gây ra khi thay thế được xác nhận lại bằng thực nghiệm sử dụng các nghiên cứu biến tính nhiệt và được cắt nghĩa trên cơ sở các cấu trúc xác định bởi tia X của hai biến thể ổn định nhất.
Computational thermostabilization of an enzyme.
Korkegian A, Black ME, Baker D, Stoddard BL
Science 2005 May 6 308(5723):857-60
http://www.facultyof1000.com/article/15879217
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/...ds=15879217&dopt=Abstract&holding=f1000,hulib
F1000 Factor 3.0
Reinhard Sterner
Universität Regensburg, Germany
CHEMICAL BIOLOGY
This article shows that computational redesign of an enzyme can increase conformational stability without compromising catalytic activity. Using an algorithm that evaluates target sequences threaded onto a template backbone, a number of amino acid substitutions were predicted to increase the stability of dimeric cytosine deaminase. The stabilizing effect of the substitutions was confirmed experimentally by thermal unfolding studies and explained on the basis of the X-ray structures of the two most stable variants.
Evaluated 24 Jun 2005
Bài báo này cho thấy việc tái thiết kế enzyme với sự hỗ trợ của máy tính có thể tăng cường độ ổn định cấu hình mà không gây tổn hại đến hoạt tính xúc tác. Sử dụng thuật toán đánh giá các trình tự đích lắp chồng lên bộ khung của trình tự khuôn, một số thay thế axit amin được tiên đoán là làm tăng tính ổn định của dimer cytosine deaminase. Hiệu ứng ổn định gây ra khi thay thế được xác nhận lại bằng thực nghiệm sử dụng các nghiên cứu biến tính nhiệt và được cắt nghĩa trên cơ sở các cấu trúc xác định bởi tia X của hai biến thể ổn định nhất.
