Sự chuyển đổi giữa cơ chế kìm hãm dị không
Switching between allosteric and dimerization inhibition of HIV-1 protease.
Bowman MJ, Byrne S, Chmielewski J
Chem Biol 2005 Apr 12(4):439-44
F1000 Factor 3.0
Richard Cheng
University at Buffalo, United States of America
CHEMICAL BIOLOGY
This paper shows a spectrum of inhibition mechanisms of HIV-1 protease that range from competitive and allosteric to dimerization just by changing functional groups at the meta and para positions of one benzene ring. Complete kinetic analyses are accompanied by Yonetani-Theorell analysis from cross competitive assays against acetyl-pepstatin to determine the mode of inhibition.
Evaluated 10 Jun 2005
http://www.facultyof1000.com/article/15850980
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/...ds=15850980&dopt=Abstract&holding=f1000,hulib
Sự chuyển đổi giữa cơ chế kìm hãm protease dị không gian và dimer hóa của HIV-1.
Bài báo này cho thấy một phổ các cơ chế kìm hãm protease của HIV-1, trải rộng từ cơ chế kìm hãm cạnh tranh và dị không gian cho tới cơ chế dimer hóa. Để đạt được điều này, các nhóm chức tại vị trí meta và para của một vòng benzene được biến đổi. Để xác định mô hình kìm hãm, các phân tích động học tổng thể được tiến hành đi đôi với phân tích Yonetani-Theorell từ các thí nghiệm cạnh tranh chéo với acetyl-pepstatin.
Switching between allosteric and dimerization inhibition of HIV-1 protease.
Bowman MJ, Byrne S, Chmielewski J
Chem Biol 2005 Apr 12(4):439-44
F1000 Factor 3.0
Richard Cheng
University at Buffalo, United States of America
CHEMICAL BIOLOGY
This paper shows a spectrum of inhibition mechanisms of HIV-1 protease that range from competitive and allosteric to dimerization just by changing functional groups at the meta and para positions of one benzene ring. Complete kinetic analyses are accompanied by Yonetani-Theorell analysis from cross competitive assays against acetyl-pepstatin to determine the mode of inhibition.
Evaluated 10 Jun 2005
http://www.facultyof1000.com/article/15850980
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/...ds=15850980&dopt=Abstract&holding=f1000,hulib
Sự chuyển đổi giữa cơ chế kìm hãm protease dị không gian và dimer hóa của HIV-1.
Bài báo này cho thấy một phổ các cơ chế kìm hãm protease của HIV-1, trải rộng từ cơ chế kìm hãm cạnh tranh và dị không gian cho tới cơ chế dimer hóa. Để đạt được điều này, các nhóm chức tại vị trí meta và para của một vòng benzene được biến đổi. Để xác định mô hình kìm hãm, các phân tích động học tổng thể được tiến hành đi đôi với phân tích Yonetani-Theorell từ các thí nghiệm cạnh tranh chéo với acetyl-pepstatin.