What's new

Tự học Tiếng Anh chuyên ngành sinh học thông qua dịch tài liệu.

tinh906

Member
Vậy bạn có biết ứng dụng nào của enzyme pectinase mà có thể tinh sạch được viruse ko? Tại mình vẫn chưa được biết cái đó!! hjx
:spam::spam::spam:
 

Ho Huu Tho

Member
Vậy bạn có biết ứng dụng nào của enzyme pectinase mà có thể tinh sạch được viruse ko? Tại mình vẫn chưa được biết cái đó!! hjx
:spam::spam::spam:
Bạn cứ theo tài liệu trích dẫn số 143 đấy:
[143] Salazar L, JayasingheU. Fundamentals of purification of plant viruses.
In: Techniques in plant, virology, CIP., Training Manual, J.O., Virus
Purification, International Potato Centre, Peru, 1999:1–10.
Trong nhiều trường hợp người ta cần mẫu vi rút tinh sạch, không bị lẫn các tạp chất để tiến hành các phân tích lý, hóa, sinh học.
 

Ho Huu Tho

Member
Đoạn tiếp theo:
4.2. Textile processing and bioscouring of cotton fibers
Pectinases have been used in conjunction with amylases, lipases, cellulases and hemicellulases to remove sizing agents from cotton in a safe and ecofriendly manner, replacing toxic caustic soda used for the purpose earlier [148].Bioscouring is a novel process for removal of non-cellulosic impurities from the fiber with specific enzymes. Pectinases have been used for this purpose without any negative side effect on cellulose degradation [148].

4.2. Chế biến nguyên liệu dệt và tẩy sợi bông bằng phương pháp sinh học.
Pectinase đã được sử dụng kết hợp với amylase, lipase, xenlulase và hemicellulase để loại bỏ chất hồ từ bông một cách an toàn và thân thiện với môi trường, để thay thế cho nước xô-đa độc hại làm ăn da được sử dụng cho việc này trước đó.
Tẩy sinh học là một quy trình mới để loại bỏ các tạp chất không phải cellulose từ sợi với các enzyme đặc hiệu. Pectinase đã được sử dụng cho mục đích này mà không hề ảnh hưởng tới sự phân giải cellulose.
4.3. Degumming of plant bast fibers
Bast fibers are the soft fibers formed in groups outside the xylem, phloem or pericycle, e.g. Ramie and sunn hemp. The fibers contain gum, which must be removed before its use for
textile making [148]. The chemical degumming treatment is polluting, toxic and non-biodegradable. Biotechnological degumming using pectinases in combination with xylanases
presents an ecofriendly and economic alternative to the above problem [149].

4.3. Khử gôm sợi libe của thực vật:
Sợi libe là loại sợi mềm được hình thành theo từng nhóm bên ngoài libe, chất gỗ hoặc pericycle, ví dụ: gai và gai cây lục lạc. Những sợi này chứa gôm, chất mà người ta phải loại bỏ trước khi sử dụng nó làm nguyên liệu dệt. Biện pháp khử gôm hóa học gây ô nhiễm, độc hại và không thể phân hủy bằng sinh học được. Khử gôm bằng công nghệ sinh học sử dụng pectinase kết hợp với xylanase đưa ra một sự thay thế thân thiện với môi trường và kinh tế cho vấn đề trên.
 

tinh906

Member
Bạn cứ theo tài liệu trích dẫn số 143 đấy:
[143] Salazar L, JayasingheU. Fundamentals of purification of plant viruses.
In: Techniques in plant, virology, CIP., Training Manual, J.O., Virus
Purification, International Potato Centre, Peru, 1999:1–10.
Trong nhiều trường hợp người ta cần mẫu vi rút tinh sạch, không bị lẫn các tạp chất để tiến hành các phân tích lý, hóa, sinh học.
Ây da! Vậy là phải đọc tài liệu av nữa rùi! Hjx. Cám ơn bạn nhé!
:spam::spam::spam:
 

Ho Huu Tho

Member
(Đoạn tiếp theo)
4.4. Retting of plant fibers
Pectinases have been used in retting of flax to separate the fibers and eliminate pectins [148].
4.5. Waste water treatment
Vegetable food processing industries release pectin containing wastewaters as by-product. Pretreatment of these wastewaters with pectinolytic enzymes facilitates removal of pectinaceous material and renders it suitable for decomposition by activated sludge treatment
[148].
4.6. Coffee and tea fermentation
Pectinase treatment accelerates tea fermentation and also destroys the foam forming property of instant tea powders by destroying pectins [150]. They are also used in coffee fermentation to remove mucilaginous coat from coffee beans.

4.4 Giầm sợi thực vật
Pectinase đã được sử dụng để giầm cây lanh nhằm tách sợi và loại bỏ pectin.
4.5 Xử lý nước thải
Công nghiệp chế biến thực phẩm rau củ làm phóng thích sản phẩm phụ là nước thải có chứa pectin. Tiền xử lý nước thải này bằng các enzym phân giải pectin làm tăng cường loại bỏ những vật liệu có pectin và làm cho nó dễ bị phân hủy bằng cách xử lý bùn hoạt tính.
4.6 Lên men cà phê và trà.
Xử lý bằng pectinase thúc đẩy quá trình lên men trà và đồng thời phá vỡ đặc tính tạo bọt của bột trà vừa hình thành bằng cách phá hủy pectin. Chúng cũng được sử dụng trong lên men cà phê để loại bỏ vỏ nhầy ra khỏi hạt café.
 

Ho Huu Tho

Member
(Đoạn tiếp)
4.7. Paper and pulp industry
During papermaking, pectinase can depolymerise pectins and subsequently lower the cationic demand of pectin solutions and the filtrate from peroxide bleaching [144,4].
4.8. Animal feed
Pectinases are used in the enzyme cocktail, used for the production of animal feeds. This reduces the feed viscosity, which increases absorption of nutrients, liberates nutrients, either by hydrolysis of non-biodegradable fibers or by liberating nutrients blocked by these fibers, and reduces the amount of faeces [148].
<style>@font-face { font-family: "Arial"; }@font-face { font-family: "Cambria"; }p.MsoNormal, li.MsoNormal, div.MsoNormal { margin: 0cm 0cm 10pt; font-size: 12pt; font-family: "Times New Roman"; }div.Section1 { page: Section1; }</style> 4.7 Trong công nghip giy và bt giy
Trong
quá trình sn xut giy, pectinase có th phân ct các polime pectin, kết quả là làm gim lượng cation trong dung dch pectin và dịch lọc từ quá trình tẩy trắng bằng peroxit.
4.8
Thc ăn đng vt
Enzym pectinase được sử dụng trong hỗn hợp
enzyme, hỗn hợp được s dng trong sn xut thức ăn động vật. Điều này làm gim đ nht, dẫn tới làm tăng s hp th cht và gii phóng các cht dinh dưỡng, bng cách thy phân các cht xơ không b phân hy sinh học, hoc bằng cách gii phóng các cht dinh dưỡng nằm trong lòng chất xơ này, và gim lượng phân.
 
Dịch hộ em đoạn này được ko ạ ?
Prions propagate by transmitting a misfolded protein state. When a prion enters a healthy organism, the prion form of a protein induces existing, properly-folded protein to convert into the disease-associated, prion form; the prion acts as a template to guide the misfolding of more protein into prion form. These newly-formed prions can then go on to convert more proteins themselves, this triggers a chain reaction that produces large amounts of the prion form. All known prions induce the formation of an amyloid fold, in which the protein polymerises into an aggregate consisting of tightly packed beta sheets. Amyloid aggregates are fibrils, growing at their ends, and replicating when breakage causes two growing ends to become four growing ends. The incubation period of prion diseases is determined by the exponential growth rate associated with prion replication, which is a balance between the linear growth and the breakage of aggregates.(Note that the propagation of the prion depends on the presence of normally-folded protein in which the prion can induce misfolding; animals which do not express the normal form of the prion protein cannot develop or transmit the disease.)
This altered structure is extremely stable and accumulates in infected tissue, causing tissue damage and cell death. This structural stability means that prions are resistant to denaturation by chemical and physical agents, making disposal and containment of these particles difficult. Prions come in different strains, each with a slightly different structure, and most of the time, strains breed true. Prion replication is nevertheless subject to occasional epimutation and then natural selection just like other forms of replication. However, the number of possible distinct prion strains is likely far smaller than the number of possible DNA sequences, so evolution takes place within a limited space.
all known mammalian prion diseases are caused by the so-called prion protein, PrP. The endogenous, properly-folded, form is denoted PrPC (for common or cellular) while the disease-linked, misfolded form is denoted PrPSc (for Scrapie, after one of the diseases first linked to prions and neurodegeneration.) The precise structure of the prion is not known, though they can be formed by combining PrPC, polyadenylic acid, and lipids in a Protein Misfolding Cyclic Amplification (PMCA) reaction.

Proteins showing prion-type behavior are also found in some fungi, which has been useful in helping to understand mammalian prions. Interestingly, fungal prions do not appear to cause disease in their hosts and may even confer an evolutionary advantage through a form of protein-based inheritance.
 
Prions propagate by transmitting a misfolded protein state. When a prion enters a healthy organism, the prion form of a protein induces existing, properly-folded protein to convert into the disease-associated, prion form; the prion acts as a template to guide the misfolding of more protein into prion form. These newly-formed prions can then go on to convert more proteins themselves, this triggers a chain reaction that produces large amounts of the prion form. All known prions induce the formation of an amyloid fold, in which the protein polymerises into an aggregate consisting of tightly packed beta sheets. Amyloid aggregates are fibrils, growing at their ends, and replicating when breakage causes two growing ends to become four growing ends. The incubation period of prion diseases is determined by the exponential growth rate associated with prion replication, which is a balance between the linear growth and the breakage of aggregates.(Note that the propagation of the prion depends on the presence of normally-folded protein in which the prion can induce misfolding; animals which do not express the normal form of the prion protein cannot develop or transmit the disease.)
Prion nhân lên bằng cách tiếp xúc với các protein bên cạnh.Khi prion xâm nhập vào một cơ thể khỏe mạnh,các tiền protein có sẵn cuộn, gấp để chuyển đổi thành dạng protein gây bệnh mà nó tiếp xúc,prion hoạt động như 1 mẫu hướng dẫn protein khác.Những prion mới thành lập sau đó có thể đi vào để chuyển đổi nhiều protein tương tự, nó gây ra 1 phản ứng dây truyền sản xuất số lượng lớn các mẫu prion.Tất cả các prion đã biết được hình thành của một lần ...trong đó một protein polymerises tổng hợp bao gồm nén chặt tấm beta.uấn sợi....
Thời kỳ ủ bệnh của bệnh prion được xác định bởi tốc độ tăng trưởng theo cấp số nhân liên quan đến prion nhân rộng, đó là một sự cân bằng giữa tăng trưởng tuyến tính và vỡ của các uẩn. (Lưu ý rằng việc tuyên truyền của prion phụ thuộc vào sự hiện diện của protein thường-gấp mà các prion có thể gây ra.ở động vật không thể hiện dưới hình thức bình thường, protein prion không thể phát triển hoặc truyền bệnh)
This altered structure is extremely stable and accumulates in infected tissue, causing tissue damage and cell death. This structural stability means that prions are resistant to denaturation by chemical and physical agents, making disposal and containment of these particles difficult. Prions come in different strains, each with a slightly different structure, and most of the time, strains breed true. Prion replication is nevertheless subject to occasional epimutation and then natural selection just like other forms of replication. However, the number of possible distinct prion strains is likely far smaller than the number of possible DNA sequences, so evolution takes place within a limited space.
Cấu trúc đã bị thay đổi là vô cùng ổn định và tích tụ trong mô bị nhiễm bệnh, gây tổn thương mô và chết tế bào .Sự ổn định cấu trúc có nghĩa là prion kháng biến tính của tác nhân hóa học và vật lý, xử lý và ngăn chặn các hạt này rất khó khăn.Trong các chủng prion khác nhau, đều có một cấu trúc hơi khác nhau, và hầu hết thời gian, các chủng giống thật. Tuy nhiên, số lượng các chủng prion có thể khác biệt có thể nhỏ hơn nhiều so với số trình tự DNA có thể, vì vậy quá trình tiến hóa diễn ra trong một không gian hạn chế.
all known mammalian prion diseases are caused by the so-called prion protein, PrP. The endogenous, properly-folded, form is denoted PrPC (for common or cellular) while the disease-linked, misfolded form is denoted PrPSc (for Scrapie, after one of the diseases first linked to prions and neurodegeneration.) The precise structure of the prion is not known, though they can be formed by combining PrPC, polyadenylic acid, and lipids in a Protein Misfolding Cyclic Amplification (PMCA) reaction.

Proteins showing prion-type behavior are also found in some fungi, which has been useful in helping to understand mammalian prions. Interestingly, fungal prions do not appear to cause disease in their hosts and may even confer an evolutionary advantage through a form of protein-based inheritance.
Tất cả các động vật có vú mắc bệnh được biết đến là do các protein được gọi là prion, PrP. Các prion nội sinh được ký hiệu PrPC (đối với chung hoặc di động) trong khi đó, prion gây bệnh được ký hiệu là PrPSc Cơ cấu chính xác ( sau khi một trong những bệnh đầu tiên liên quan đến prion ) prion không được biết, mặc dù chúng có thể được hình thành bằng cách kết hợp PrPC, polyadenylic acid, và chất béo trong phản ứng (PMCA) Protein vòng khuếch đại.

Protein prion kiểu hiển thị hành vi cũng được tìm thấy trong một số loại nấm, mà đã được sử dụng hữu ích trong việc tìm hiểu prion động vật có vú. Thật thú vị, prion xuất hiện ở nấm không gây bệnh trong vật chủ của chúng và thậm chí có thể trao một lợi thế tiến hóa thông qua một hình thức thừa kế dựa trên protein.

Một số câu em không dịch được nên bỏ luôn=.=
 

Ho Huu Tho

Member
Mình có một số ý kiến để thay đổi trong phần in đậm dưới đây:

Prions propagate by transmitting a misfolded protein state. When a prion enters a healthy organism, the prion form of a protein induces existing, properly-folded protein to convert into the disease-associated, prion form; the prion acts as a template to guide the misfolding of more protein into prion form. These newly-formed prions can then go on to convert more proteins themselves, this triggers a chain reaction that produces large amounts of the prion form. All known prions induce the formation of an amyloid fold, in which the protein polymerises into an aggregate consisting of tightly packed beta sheets. Amyloid aggregates are fibrils, growing at their ends, and replicating when breakage causes two growing ends to become four growing ends. The incubation period of prion diseases is determined by the exponential growth rate associated with prion replication, which is a balance between the linear growth and the breakage of aggregates.(Note that the propagation of the prion depends on the presence of normally-folded protein in which the prion can induce misfolding; animals which do not express the normal form of the prion protein cannot develop or transmit the disease.)
Prion nhân lên bằng cách lan truyền trạng thái cuộn gấp sai của protein. Khi prion xâm nhập vào một cơ thể khỏe mạnh, thể prion của protein gây cảm ứng biến đổi protein sẵn có ở dạng được cuộn gấp đúng thành dạng prion gây bệnh; prion hoạt động như 1 khuôn mẫu để chỉ dẫn sự cuộn gấp sai của nhiều protein hơn thành dạng prion. Sau đó, chính những prion mới tạo thành lại có thể tiếp tục chuyển đổi nhiều protein hơn, điều này gây ra 1 phản ứng dây chuyền, phản ứng mà tạo ra số lượng lớn thể prion. Tất cả các prion đã biết gây cảm ứng tạo thành cuộn gấp dạng tinh bột, trong đó protein polymer hóa tạo thành một khối kết tập bao gồm các tấm beta được đóng gói chặt chẽ. Các thể kết tập là các sợi, phát triển ở mỗi đầu và nhân đôi khi sự đứt gãy khiên hai đầu phát triển trở thành 4 đầu phát triển. Thời kỳ ủ bệnh của bệnh prion được xác định bởi tốc độ tăng trưởng theo cấp số nhân liên quan đến sự sao chép prion, đó là một sự cân bằng giữa tăng trưởng tuyến tính và sự đứt gãy của các khối kết tập. (Lưu ý rằng sự sinh sôi của prion phụ thuộc vào sự hiện diện của protein được cuộn gấp bình thường, protein mà các prion có thể gây cảm ứng cuộn gấp sai; Những động vật không biểu hiện thể bình thường của protein prion thì không thể phát triển hoặc truyền bệnh)
 

Ho Huu Tho

Member
This altered structure is extremely stable and accumulates in infected tissue, causing tissue damage and cell death. This structural stability means that prions are resistant to denaturation by chemical and physical agents, making disposal and containment of these particles difficult. Prions come in different strains, each with a slightly different structure, and most of the time, strains breed true. Prion replication is nevertheless subject to occasional epimutation and then natural selection just like other forms of replication. However, the number of possible distinct prion strains is likely far smaller than the number of possible DNA sequences, so evolution takes place within a limited space.
Cấu trúc bị thay đổi này vô cùng ổn định và tích tụ trong mô bị nhiễm (prion), gây tổn thương mô và chết tế bào. Sự ổn định cấu trúc này có nghĩa là prion đề kháng với sự biến tính bởi các tác nhân hóa học và vật lý, khiến việc xử lý và kiểm soát các hạt này rất khó khăn. Prion có các chủng khác nhau, mỗi chủng có cấu trúc hơi khác nhau và các chủng hầu như luôn sinh sản đúng. Tuy thế, sự sao chép prion cũng chịu tác động của đột biến ngoại gen không thường xuyên và sau đó là quá trình chọn lọc tự nhiên cũng như các dạng sao chép khác. Tuy nhiên, tổng số lượng các chủng prion khác nhau trên lý thuyết dường như nhỏ hơn nhiều so với tổng số các trình tự DNA, vì vậy quá trình tiến hóa diễn ra trong một không gian hạn chế.
 

Ho Huu Tho

Member
all known mammalian prion diseases are caused by the so-called prion protein, PrP. The endogenous, properly-folded, form is denoted PrPC (for common or cellular) while the disease-linked, misfolded form is denoted PrPSc (for Scrapie, after one of the diseases first linked to prions and neurodegeneration.) The precise structure of the prion is not known, though they can be formed by combining PrPC, polyadenylic acid, and lipids in a Protein Misfolding Cyclic Amplification (PMCA) reaction.

Proteins showing prion-type behavior are also found in some fungi, which has been useful in helping to understand mammalian prions. Interestingly, fungal prions do not appear to cause disease in their hosts and may even confer an evolutionary advantage through a form of protein-based inheritance.

Tất cả các bệnh prion được biết ở động vật có vú đều do các protein prion có tên gọi là PrP. Thể nội sinh được cuộn gấp đúng của protein này được ký hiệu là PrPC (chữ C là viết tắt của chữ common - phổ biến- hay chữ cellular -của tế bào) trong khi đó, thể cuộn gấp sai, gây bệnh được ký hiệu là PrPSc (Sc là viết tắt của Scrapie, theo tên của một trong những bệnh đầu tiên liên quan đến prion và thoái hóa thần kinh). Người ta chưa biết cấu trúc chính xác của prion, mặc dù những prion này có thể được hình thành bằng cách kết hợp PrPC, polyadenylic acid, và chất béo trong phản ứng khuếch đại sự cuộn gấp sai protein theo chu kỳ (PMCA)

Các protein thể hiện cách thức hoạt động kiểu prion cũng được tìm thấy trong một số loại nấm, điều này có tác dụng hỗ trợ trong việc tìm hiểu prion động vật có vú. Thật thú vị, prion xuất hiện ở nấm không gây bệnh trong vật chủ của chúng và thậm chí có thể mang lại lợi thế tiến hóa thông qua hình thức di truyền dựa trên protein (chứ không phải dựa trên ADN)
 
Tiếp tục sửa giúp e nha:D
Heat shock proteins (HSP) are a class of functionally related proteins whose expression is increased when cells are exposed to elevated temperatures or other stress.<sup class="reference" id="cite_ref-pmid9921710_0-0">http://en.wikipedia.org/wiki/Heat_shock_protein#cite_note-pmid9921710-0</sup>This increase in expression is transcriptionally regulated. The dramatic upregulation of the heat shock proteins is a key part of the heat shock response and is induced primarily by heat shock factor (HSF).<sup class="reference" id="cite_ref-pmid8689565_1-0">http://en.wikipedia.org/wiki/Heat_shock_protein#cite_note-pmid8689565-1</sup>HSPs are found in virtually all living organisms, from bacteria to humans.

Heat-shock proteins are named according to their molecular weight. For example, Hsp60, Hsp70 and Hsp90 (the most widely-studied HSPs) refer to families of heat shock proteins on the order of 60, 70 and 90 kilodaltons in size, respectively.<sup class="reference" id="cite_ref-pmid18432918_2-0">http://en.wikipedia.org/wiki/Heat_shock_protein#cite_note-pmid18432918-2</sup>The small 8 kilodalton protein ubiquitin , which marks proteins for degradation, also has features of a heat shock protein.<sup class="reference" id="cite_ref-pmid1668897_3-0">http://en.wikipedia.org/wiki/Heat_shock_protein#cite_note-pmid1668897-3</sup>
Protein sốc nhiệt (HSP) là một lớp các protein chức năng liên quan đến sự biểu hiện tăng lên khi các tế bào được tiếp xúc với nhiệt độ cao hoặc căng thẳng khác. Sự ra tăng biểu hiện do.. quy định. Các... của các protein sốc nhiệt là một phần quan trọng của phản ứng sốc nhiệt và là gây ra chủ yếu do yếu tố sốc nhiệt (HSF). HSPs được tìm thấy trong hầu như tất cả các sinh vật sống, từ vi khuẩn đến con người.

Protein sốc nhiệt được đặt tên theo trọng lượng phân tử của chúng. Ví dụ, Hsp60, Hsp70 và Hsp90 (rộng rãi nhất được nghiên cứu HSPs) tham khảo cho các họ của các protein sốc nhiệt vào thứ tự của kilodaltons 60, 70 và 90 ở kích thước, tương ứng. Protein nhỏ nhất là ubiquitin nặng 8 kilodalton, trong đó đánh dấu các protein suy thoái , cũng có các tính năng của một protein sốc nhiệt.
 

thaibeouu

Member
Tiếp tục sửa giúp e nha:D

Protein sốc nhiệt (HSP) là một lớp các protein chức năng liên quan đến sự biểu hiện tăng lên khi các tế bào được tiếp xúc với nhiệt độ cao hoặc căng thẳng khác. Sự ra tăng biểu hiện do.. quy định. Các... của các protein sốc nhiệt là một phần quan trọng của phản ứng sốc nhiệt và là gây ra chủ yếu do yếu tố sốc nhiệt (HSF). HSPs được tìm thấy trong hầu như tất cả các sinh vật sống, từ vi khuẩn đến con người.

Protein sốc nhiệt được đặt tên theo trọng lượng phân tử của chúng. Ví dụ, Hsp60, Hsp70 và Hsp90 (rộng rãi nhất được nghiên cứu HSPs) tham khảo cho các họ của các protein sốc nhiệt vào thứ tự của kilodaltons 60, 70 và 90 ở kích thước, tương ứng. Protein nhỏ nhất là ubiquitin nặng 8 kilodalton, trong đó đánh dấu các protein suy thoái , cũng có các tính năng của một protein sốc nhiệt.
thực ra câu đầu tiên phải nói là "các protein có chức năng liên quan (với nhau) mà sự biểu hiện tăng lên ..." chứ ko phải "liên quan đến".
Cái đoạn .. là "gia tăng trong sự biểu hiện được điều hòa nhờ phiên mã" .
cụm từ "dramatic upregulation" mình dịch là "sự tăng sinh đột ngột"
cái ở dưới là "khối lượng phân tử" chứ nhỉ :D
còn cái "degradation" ko phải là suy thoái, mà là kiểu phân giải ý.
 

Ho Huu Tho

Member
Đồng ý với những góp ý của bạn thaibeou, mình chỉ có thêm một số hiệu chỉnh nhỏ trong phần in đậm sau đây:

Heat shock proteins (HSP) are a class of functionally related proteins whose expression is increased when cells are exposed to elevated temperatures or other stress.This increase in expression is transcriptionally regulated. The dramatic upregulation of the heat shock proteins is a key part of the heat shock response and is induced primarily by heat shock factor (HSF).HSPs are found in virtually all living organisms, from bacteria to humans.
Heat-shock proteins are named according to their molecular weight. For example, Hsp60, Hsp70 and Hsp90 (the most widely-studied HSPs) refer to families of heat shock proteins on the order of 60, 70 and 90 kilodaltons in size, respectively.The small 8 kilodalton protein ubiquitin , which marks proteins for degradation, also has features of a heat shock protein.
Protein sốc nhiệt (HSP) là một lớp các protein có chức năng liên quan với nhau, những protein mà sự biểu hiện của chúng tăng lên khi các tế bào được tiếp xúc với nhiệt độ cao hoặc căng thẳng khác. Sự tăng biểu hiện này được điều hòa ở cấp độ phiên mã. Tăng biểu hiện đột ngột của các protein sốc nhiệt là một phần then chốt của đáp ứng sốc nhiệt và sự tăng biểu hiện này được cảm ứng chủ yếu bởi yếu tố sốc nhiệt (HSF). Các HSP được tìm thấy ở hầu hết các sinh vật sống, từ vi khuẩn đến con người.
Protein sốc nhiệt được đặt tên theo khối lượng phân tử của chúng. Ví dụ, Hsp60, Hsp70 và Hsp90 (các HSP được nghiên cứu rộng rãi nhất) dùng để chỉ các họ protein sốc nhiệt theo thứ tự có kích thước lần lượt là 60, 70 và 90 kilodalton (KDa). Protein nhỏ ubiquitin với khối lượng phân tử 8 kilodalton, protein mà đánh dấu cho sự thoái biến của các protein, cũng có các đặc điểm của một protein sốc nhiệt.
 
In molecular biology, chaperones are proteins that assist the non-covalent folding or unfolding and the assembly or disassembly of other macromolecular structures, but do not occur in these structures when the structures are performing their normal biological functions having completed the processes of folding and/or assembly. The common perception that chaperones are primarily concerned with protein folding is incorrect. The first protein to be called a chaperone assists the assembly of nucleosomes from folded histones and DNA and such assembly chaperones, especially in the nucleus, are concerned with the assembly of folded subunits into oligomeric structures.

Chaperones do not necessarily convey steric information required for proteins to fold: thus statements of the form 'chaperones fold proteins' can be misleading. One major function of chaperones is to prevent both newly synthesised polypeptide chains and assembled subunits from aggregating into nonfunctional structures. It is for this reason that many chaperones, but by no means all, are also heat shock proteins because the tendency to aggregate increases as proteins are denatured by stress. However, 'steric chaperones' directly assist in the folding of specific proteins by providing essential steric information, e.g. prodomains of bacterial proteases, lipase-specific foldases, or chaperones in fimbrial adhesion systems.
Trong sinh học phân tử, chaperones là các protein giúp gấp không hóa trị hoặc mở ra và lắp ráp hoặc tháo rời của các cấu trúc phân tử khác, nhưng không xảy ra trong các cấu trúc này khi các cấu trúc đang thực hiện chức năng sinh học bình thường của chúng đã hoàn thành các quy trình gấp hoặc lắp ráp. Những nhận thức chung rằng chaperones hết có liên quan gấp protein là không chính xác. Các protein đầu tiên được gọi là đi kèm một giúp lắp ráp các thể nhân từ histone gấp và DNA và chaperones lắp ráp như vậy, đặc biệt là trong hạt nhân,có liên quan với việc lắp ráp của tiểu đơn vị xếp thành những cấu trúc oligomeric.

Chaperones không nhất thiết phải truyền tải thông tin cần thiết cho các protein steric gấp: do đó báo cáo của 'chaperones protein gấp' dưới hình thức có thể được gây hiểu lầm. Một trong những chức năng của chaperones là để ngăn chặn cả hai tiểu đơn vị vừa được tổng hợp chuỗi polypeptide và lắp ráp từ các tập hợp thành những cấu trúc chức năng. Đó là vì lý do này mà nhiều chaperones, nhưng không có nghĩa là tất cả, cũng là protein sốc nhiệt vì xu hướng làm tăng tổng hợp như protein biến tính do căng thẳng. Tuy nhiên, 'chaperones steric "trực tiếp hỗ trợ cho việc gấp của protein bằng cách cung cấp thông tin cần thiết.
 

Ho Huu Tho

Member
In molecular biology, chaperones are proteins that assist the non-covalent folding or unfolding and the assembly or disassembly of other macromolecular structures, but do not occur in these structures when the structures are performing their normal biological functions having completed the processes of folding and/or assembly. The common perception that chaperones are primarily concerned with protein folding is incorrect. The first protein to be called a chaperone assists the assembly of nucleosomes from folded histones and DNA and such assembly chaperones, especially in the nucleus, are concerned with the assembly of folded subunits into oligomeric structures.
Chaperones do not necessarily convey steric information required for proteins to fold: thus statements of the form 'chaperones fold proteins' can be misleading. One major function of chaperones is to prevent both newly synthesised polypeptide chains and assembled subunits from aggregating into nonfunctional structures. It is for this reason that many chaperones, but by no means all, are also heat shock proteins because the tendency to aggregate increases as proteins are denatured by stress. However, 'steric chaperones' directly assist in the folding of specific proteins by providing essential steric information, e.g. prodomains of bacterial proteases, lipase-specific foldases, or chaperones in fimbrial adhesion systems.

Trong sinh học phân tử, chaperone là các protein hỗ trợ sự cuộn gấp hay tháo xoắn không hóa trị và sự lắp ráp hay phân tách các cấu trúc đại phân tử khác, nhưng chaperone không có mặt trong các cấu trúc này khi các cấu trúc thực hiện chức năng sinh học bình thường của chúng sau khi nó đã hoàn thành các quá trình cuộn gấp và/hoặc tích hợp. Quan niệm phổ biến cho rằng chaperones chủ yếu liên quan đến cuộn gấp protein là không chính xác. Protein đầu tiên được gọi tên chaperone hỗ trợ sự lắp ráp các thể nhân từ histone được cuộn gấp và DNA và các chaperone lắp ráp như vậy, đặc biệt là trong nhân,có liên quan với việc lắp ráp của tiểu đơn vị được cuộn gấp thành những cấu trúc đa phân.
Chaperones không nhất thiết phải truyền thông tin lập thể cần thiết để các protein cuộn gấp: do đó những phát biểu dưới dạng 'chaperone cuộn gấp các protein' có thể gây hiểu lầm. Một chức năng chính của chaperone là để ngăn chặn cả những chuỗi polypeptide vừa được tổng hợp các tiểu đơn vị sau khi được lắp ráp không bị kết tập lại với nhau thành những cấu trúc không có chức năng. Chính vì điều này mà nhiều chaperone, nhưng không có nghĩa là tất cả, cũng là protein sốc nhiệt vì xu hướng kết tập tăng lên khi protein bị biến tính do "căng thẳng" (?). Tuy nhiên, 'chaperone lập thể' trực tiếp hỗ trợ cho việc cuộn gấp của protein bằng cách cung cấp thông tin lập thể cần thiết, ví dụ các tiền domain của protease vi khuẩn, các enzym foldase đặc hiệu lipase hay các chaperone trong các hệ thống gắn kết dạng loa (fimbrial adhesion systems?).
 

gatokuto90

New member
các bác ơi giúp em dịch đoạn này với

em là sinh viên khoa công nghệ sinh,chúng em đang học về tiếng anh chuyên ngành có bài kiểm tra thầy cho về nhà mà khó quá em không dịch được.Mong các bác giúp đỡ em với.cảm ơn các bác nhiều ạ.:hoanho:

<!--[if gte mso 9]><xml> <w:WordDocument> <w:View>Normal</w:View> <w:Zoom>0</w:Zoom> <w:punctuationKerning/> <w:ValidateAgainstSchemas/> <w:SaveIfXMLInvalid>false</w:SaveIfXMLInvalid> <w:IgnoreMixedContent>false</w:IgnoreMixedContent> <w:AlwaysShowPlaceholderText>false</w:AlwaysShowPlaceholderText> <w:Compatibility> <w:BreakWrappedTables/> <w:SnapToGridInCell/> <w:WrapTextWithPunct/> <w:UseAsianBreakRules/> <w:DontGrowAutofit/> </w:Compatibility> <w:BrowserLevel>MicrosoftInternetExplorer4</w:BrowserLevel> </w:WordDocument> </xml><![endif]--><!--[if gte mso 9]><xml> <w:LatentStyles DefLockedState="false" LatentStyleCount="156"> </w:LatentStyles> </xml><![endif]--><!--[if gte mso 10]> <style> /* Style Definitions */ table.MsoNormalTable {mso-style-name:"Table Normal"; mso-tstyle-rowband-size:0; mso-tstyle-colband-size:0; mso-style-noshow:yes; mso-style-parent:""; mso-padding-alt:0cm 5.4pt 0cm 5.4pt; mso-para-margin:0cm; mso-para-margin-bottom:.0001pt; mso-pagination:widow-orphan; font-size:10.0pt; font-family:"Times New Roman"; mso-ansi-language:#0400; mso-fareast-language:#0400; mso-bidi-language:#0400;} </style> <![endif]--> We developed a cell suspension culture system for zedoary (Curcuma zedoaria Roscoe) using 100 g fresh weight in-oculum in a batch culture. The maximum cell biomass of 68.46 g/L fresh weight was obtained after 14 days of culture in a 10 L bioreactor with a pitch-blade impeller maintained at an agitation speed of 150 rpm and an aeration rate of 2.5 L/min. The accumulation of sesquiterpenes and polysaccharide in zedoary cells from 2 to 18 days was measured by HPLC and a phenol-sulfuric acid assay, respectively. The total polysaccharide concentration increased between 2 to 10 days of culture and reached a maximum value of 6.55%. HPLC revealed several eluted peaks of sesquiterpenes, which increased in amplitude from days 2 to 10. Furthermore, our results indicated that biotransformation occurred in the cell suspension, transforming certain sesquiterpenes into other types during culture. © KSBB
 

Facebook

Top