Tình hình nghiên cứu về Bioinformatics và Computational Biology

BPThuy

Member
Cảm ơn bạn Nguyễn Duy Hưng, nó rất có ích với mình. Nhưng mình muốn có nhiều thông tin hơn nữa. Nếu bạn có tài liệu nói về vấn đề này chia sẻ với mình được không?
Hiện tại mình có lấy các dữ liệu về tương tác protein ở một số bài báo. Chẳng hạn:
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2746753/
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10688190
Nhưng thực sự, tiếng anh và kiến thức chuyên ngành của mình chưa đủ trình để hiểu về phương pháp làm của tác giả, chỉ lấy các dữ liệu ở đó để so sánh với mô hình thôi.
Hi, thông cảm chút là mình là dân vật lý, mới chập chững đi vào tìm hiểu và làm về lĩnh vực này.
 
Protein interaction nó có thể là tiếp xúc trực tiếp hoặc phosphoryl hóa. Tiếp xúc trực tiếp mới cần mấy cái bạn Hưng nói chứ phosphoryl hóa thì chắc phải khác nhỉ?
 

BPThuy

Member
Cảm ơn bạn Hưng. Mình đã đọc phương pháp yeast two-hybrid (Y2H) và đã hiểu hơn một chút. Nhìn trên wikipedia có nhiều phương pháp quá, đọc xong loạn luôn, :cry:
Nhưng mình còn băn khoăn một chút về bản chất tương tác giữa các protein, nếu là tương tác trong nội bộ một protein để hình thành nên các bậc cấu trúc thì đúng là các tương tác: tĩnh điện và liên kết hydro, tương tác kỵ nước... Nhưng nếu các protein liên kết với nhau để thực hiện các chức năng sinh học thì có chính xác chỉ gồm có các liên kết trên không, hay còn loại liên kết nào khác, hoặc có thể ko gồm một số liên kết kể trên. Nếu có tài liệu hoặc trích dẫn về vẫn đề này chỉ cho mình nhé. Thanks.
 
Tương tác thì chỉ có mấy loại đó thôi, protein thì nó cũng phải theo hóa học chứ.
Làm tương tác protein nếu muốn hiểu cặn kẽ đến từng cấu tử nhỏ nhất thì ko đơn giản.
Hầu hết nghiên cứu là làm theo pp thực dụng, chỉ cần bít chúng nó có stick vào nhau hay ko là đc, còn stick như thế nào thì ko cần biết. Cái yeast two-hybrid cũng nằm trong dạng này thôi bạn.
 

BPThuy

Member
Có thể do mình là dân vật lý nên cách tiếp cận và nhìn nhận vấn đề có hơi khác.
Mình dù làm về tương tác protein, nhưng thực ra nó chỉ là bề mặt của vấn đề thôi. Chính xác hơn, thì mình đang nghiên cứu về tính chất scale-free của mạng phức hợp (complex network) chẳng hạn mạng xã hội, mạng intenet, mạng WWW, mạng điện, ... những đối tượng trong mạng này có quan hệ với nhau nhưng rất trừu tượng, có thể là mối quan hệ giữa người với người, đường link đến các trang web, ...
Mạng tương tác protein cũng là một đối tượng của mạng phức hợp. Giữa các protein có tương tác, và chỉ thấy nói rất chung chung rằng hai hay nhiều protein liên kết với nhau để thực hiện chức năng sinh học.
Tất nhiên, mình cũng không có tham vọng tìm hiểu cặn kẽ về tương tác protein trong sinh học và mình cũng không đi làm thực nghiệm về nó. Nhưng ít nhất cũng đang cố tìm hiểu xem thực chất cơ chế tương tác và phương pháp đo. Vì các thông tin mình đọc được đều không mấy rõ ràng. Cũng chưa thấy ở đâu nói rằng đó là các tương tác hóa, lý. Nếu là tương tác trong nội bộ protein thì tất cả các tài liệu đều nói rất rõ về các tương tác để hình thành nên các bậc cấu trúc.
Phải chăng chưa có khái niệm chính xác về cái gọi là tương tác giữa các protein?
 

BPThuy

Member
Mình đã đọc kỹ lại phương pháp Y2H, nguyên tắc của nó dựa trên quá trình phiên mã và dịch mã. Ở quá trình phiên mã, muốn xảy ra thì cần có yếu tố phiên mã (Transcription factor) là một protein liên kết với trình tự ADN kiểm soát việc phiên mã từ DNA sang mRNA. Protein này gồm: DNA-binding domain (DBD), Trans-activating domain (TAD), An optional signal sensing domain (SSD). Người ta tách các protein cần quan sát tương tác X, Y và gắn chúng vào AD, BD. Nếu X và Y tương tác thì AD-X và BD-Y sẽ gắn kết với nhau, quá trình phiên mã và dịch mã sẽ xảy ra ta sẽ quan sát được sản phẩm là protein mới tạo thành. Không rõ mình hiểu thế có đúng không?
Nhưng nếu quan sát hình vẽ trên
http://en.wikipedia.org/wiki/Transcription_factor
mình thấy AD và BD có ngăn bởi SSD, không hiểu nó liên kết kiểu gì?

Mặc dù, có vẻ tương tác protein là liên kết lý hóa, nhưng số liệu thực nghiệm 2008 của Saccharomyces cevisiae cho thấy một protein có số tương tác lớn nhất là với 90 protein khác!! Nói chung vẫn còn rất băn khoăn.:???:
 

pththao

Member
Có thể giới thiệu một cách sơ lược về bài toán mình đang làm như sau: giả sử, ban đầu mạng tương tác protein chỉ gồm có n (2,3,4..) protein tương tác với nhau. Do quá trình nhân đôi và đột biến của gen nên các protein nhanh chóng được nhân lên. Chọn ngẫu nhiên một protein nào đó để nhân đôi được một protein mới. Do đặc điểm của quá trình nhân đôi và đột biến, nên mỗi lần nhân đôi, có một protein mới được hình thành, nó sẽ tương tác với tất cả các protein mà protein "mẹ" tương tác. Còn quá trình đột biến sẽ làm cho protein mới sẽ tương tác khác với protein mẹ. Phát triển mạng cho đến khi đạt đủ số protein thì dừng lại.
Bài toán mình đang nghiên cứu, khá thuần túy toán học, và rất đơn giản. Nhưng hiện tại cho kết quả khá phù hợp với thực nghiệm về tính chất thống kê.
Bạn có thể giải thích rõ nó phù hợp thế nào với thực nghiệm được không?
Với mô hình mà bạn khảo sát thì theo mình thấy đột biến không đóng vai trò lớn thì phải. Theo mình hiểu thì nếu bạn "xây" một mạng theo kiểu đó thì sẽ hình thành một mạng Scale-Free (theo bạn nhắc đến trong bài). Phải chăng bạn đang kiểm tra giả thiết xây dựng scale-free của mạng tương tác protein?
 

voh5

Member
Tin sinh, tin Sinh...
Em nghe đồn ở Viện CNSH dã được cung cấp một hệ thống phần mềm cho phân tích sinh tin học - chẳng biết là phần mềm gì nữa!!!
Cũng vừa đọc báo đấu-thầu, thấy Đại học Y cũng đang có thầu cho một hệ thống phần mềm phân tích chuyên dụng sinh-tin học, cũng không biết là phàn mềm gì nữa!
Có anh chị em nào biết hem nhỉ?
 

Cao Xuân Hiếu

Administrator
Có thể giới thiệu một cách sơ lược về bài toán mình đang làm như sau: giả sử, ban đầu mạng tương tác protein chỉ gồm có n (2,3,4..) protein tương tác với nhau. Do quá trình nhân đôi và đột biến của gen nên các protein nhanh chóng được nhân lên. Chọn ngẫu nhiên một protein nào đó để nhân đôi được một protein mới. Do đặc điểm của quá trình nhân đôi và đột biến, nên mỗi lần nhân đôi, có một protein mới được hình thành, nó sẽ tương tác với tất cả các protein mà protein "mẹ" tương tác. Còn quá trình đột biến sẽ làm cho protein mới sẽ tương tác khác với protein mẹ. Phát triển mạng cho đến khi đạt đủ số protein thì dừng lại.
Bài toán mình đang nghiên cứu, khá thuần túy toán học, và rất đơn giản. Nhưng hiện tại cho kết quả khá phù hợp với thực nghiệm về tính chất thống kê.
Tuy nhiên mình đang muốn có những hiểu biết sâu hơn về mạng tương tác protein trong sinh học, bản chất của sự tương tác protein, cách nhận biết các protein tương tác với nhau, phương pháp đo đạc bằng thực nghiệm. Mình vẫn đang tìm kiếm tài liệu, nhưng chưa có gì khả quan.
Bạn Nguyễn Duy Hưng, nếu có những hiểu biết về vấn đề này có thể nói cụ thể hơn không?
Bất cứ thông tin chính xác nào cũng đều rất có ích với mình. Thanks.
Một vài nguyên lý sinh học mà chắc bạn cần luôn giữ trong đầu

1. thời gian tồn tại của 1 protein thực tế tương đối ngắn so với chu trình tế bào. Thế nên tế bào luôn chủ động điều khiển qtrinh tổng hợp mới, di chuyển và tương tác lẫn nhau của protein. Nói cách khác để 2 protein có thể gặp nhau đúng cách (hợp lý về lượng và thời gian) thì là kết quả tổng hợp của 1) sinh tổng hợp (bao gồm đóng mở, tăng giảm phiên mã, dịch mã); 2) vận chuyển chủ động; 3) tương tác đúng cách (vi môi trường tối ưu: được tạo ra bởi sự tham gia của các protein trong hệ thống)

2. bởi hoạt động trong 1 hệ thống được vi điều chỉnh phức tạp và nhạy cảm như vậy, đa số các đột biến (thay đổi mới) đều trở nên có hại với tế bào và bị đào thải dưới áp lực của chọn lọc tự nhiên nếu là đột biến ở giao tử thể. Tất nhiên luôn có 1 tỷ lệ nhất định những đột biến mới được tích lũy có thể thay đổi theo chiều hướng kéo dài tương tác nhất định lâu hơn (về thời gian), mạnh hơn (về hiệu quả cuối) hoặc hình thành tương tác với nhân tố mới (có thể là protein khác)

3. trở lại bài toán của bạn, một protein trong đời của nó sẽ phải "gặp gỡ" 1 số nhất định protein khác theo đúng trật tự và kế hoạch. Đột biến (biến đổi) có thể theo nhiều hướng (chính xác hơn là vô hướng) làm giảm, tăng hay thay đổi trật tự protein partners. Điều gì khiến bạn đặt xu hướng của CLTN là sẽ làm tăng số protein partners lên chứ không phải hướng khác? và như thế nào thì bạn xác định là dừng lại. Khi tất cả các vị trị (về mặt không gian) của protein đều bị chiếm? (đó là tương lai giả định?)

4. như các bạn đã thảo luận, hiện nay có tồn tại khá nhiều các phương pháp khác nhau để dự đoán, xác định và kiểm định tương tác protein. Do đó, nếu bạn muốn data (text) mining từ literature thì phải đặt thêm weight cho từng thông tin (connections).

sẽ còn tiếp tục thảo luận thêm. Nói chung tôi thích cách đặt vấn đề này. Bạn có cần trợ giúp về text mining?
 
Tìm kiếm từ khóa "tin sinh học" với google thì thấy rất ít các labo làm việc về lĩnh vực này, chưa kể "computational biology".

Từ kết quả trả về từ google, thì có một số link nổi trội

- http://www.bionetviet.org/ trang này không cập nhật từ năm 2006. Hình như trang này được lập để phục vụ một dự án nào đó nhưng nay đã hết.
- http://www.ibt.ac.vn Viện công nghệ sinh học cũng có đề cập đến Tin-Sinh học nhưng rất chung chung --> chưa có labo thực sự về vấn đề này
- Một số diễn đàn về sinh học cũng có đề cập đến Tin-Sinh học

không nhẽ, "tin sinh học" ở VN lại thảm hại thế? (kết quả từ google với 1 từ khóa có thể là phiến diện nhưng nó cũng phản ánh đôi chút thực tế)
Tình hình là rất tình hình. Mình đang làm NCS về mảng này ở Pháp. Sau một thời gian googling thì không thấy cái gì hơn ngoài những trang bạn vừa chỉ trên. Thật không biết nói gì hơn.

Nghiên cứu phải cần có một cồng động. Bạn phải đặt vào tình huống khi đi hội thảo quốc tế mà chỉ có duy nhất một mình bạn là người Việt. Lúc đó, bạn cảm thấy lẽ loi.

Thế mới thấy chúng ta đang ở quá thấp của lĩnh vực nghiên cứu khoa học.

Các bạn chịu khó tìm hiểu các trang tiếng anh, ví dụ:

http://bioinformatics.oxfordjournals.org/
http://www.bioinformatics.org/
http://www.bioinformatics.org/
http://www.biomedcentral.com/bmcbioinformatics/


Bạn nào cần có thể post ở đây để download.
 

pththao

Member
3. trở lại bài toán của bạn, một protein trong đời của nó sẽ phải "gặp gỡ" 1 số nhất định protein khác theo đúng trật tự và kế hoạch. Đột biến (biến đổi) có thể theo nhiều hướng (chính xác hơn là vô hướng) làm giảm, tăng hay thay đổi trật tự protein partners. Điều gì khiến bạn đặt xu hướng của CLTN là sẽ làm tăng số protein partners lên chứ không phải hướng khác? và như thế nào thì bạn xác định là dừng lại. Khi tất cả các vị trị (về mặt không gian) của protein đều bị chiếm? (đó là tương lai giả định?)
Rất tiếc là tác giả không có mặt ở đây để giải thích phỏng vấn của bạn. Tôi xem bài viết của tác giả và có xem qua bài về scale-free thì có thể phỏng đoán theo ý hiểu như sau:
1. Bạn BPThuy thực hiện mô phỏng tiến hóa cho mạng protein. "Tính chất thống kê" của mạng mà bạn ấy nói đến tôi hiểu là: tính chất scale-free của mạng, chẳng hạn là sự phân bố của bậc của mỗi nút (tức số lượng tuơng tác của mỗi protein,) theo lý thuyết đó, bậc này phân bố theo hàm đại số (khác với phân phối Poisson của mạng random.)
2. Nếu tôi hiểu đúng ý bạn BPThuy như thế thì tôi được biết giải thích cách hình thành mạng như sau: nguyên nhân chủ yếu là "gene duplication" (tôi không rõ thuật ngữ tiếng Việt, chắc không phải là "nhân đôi") trong đột biến. Giả sử gene A được nhân đôi thành A1 và A2. Nếu A tương tác với B ở thế hệ cha, thì A1 và A2 tương tác với B ở thế hệ con. Như vậy B tăng thêm một tương tác. Nếu B là một protein có khả năng tuơng tác lớn (hub) thì nó sẽ có khả năng cao để nối vào các protein sau duplication. Nói ngắn gọn, mặc dù không thật chuẩn xác, B có bậc càng cao thì càng có xu hướng tăng thêm bậc, hình thành các hubs.
Có một điểm tôi không hiểu rõ là tác giả (Barbarasi) không nói A1 và A2 khác nhau. Nhưng tôi hiểu là về nguyên tắc thì A1 và A2 cần phải khác nhau (để được biểu diễn bởi hai điểm khác nhau), cái đó xuất hiện có thể do point mutations, giả thiết là với xác suất khá lớn không làm thay đổi khả năng tương tác A-B.
 

BPThuy

Member
"3. trở lại bài toán của bạn, một protein trong đời của nó sẽ phải "gặp gỡ" 1 số nhất định protein khác theo đúng trật tự và kế hoạch. Đột biến (biến đổi) có thể theo nhiều hướng (chính xác hơn là vô hướng) làm giảm, tăng hay thay đổi trật tự protein partners. Điều gì khiến bạn đặt xu hướng của CLTN là sẽ làm tăng số protein partners lên chứ không phải hướng khác? và như thế nào thì bạn xác định là dừng lại. Khi tất cả các vị trị (về mặt không gian) của protein đều bị chiếm? (đó là tương lai giả định?)"

Mô hình em đang nghiên cứu làm tăng số lượng protein, nhưng không có nghĩa là làm tăng số protein partners. Mô hình này giống như mô hình tiến hóa, và trong quá trình tiến hóa đó có xảy ra CLTN.

Trong mô hình em xét, coi rằng mạng protein ban đầu chỉ có một số lượng rất ít protein. Do gene nhân đôi, nên các protein được tổng hợp từ các gene này cũng được nhân lên. Protein A được tổng hợp từ gene A, gene A nhân đôi nên có thêm một gene A' giống hệt A, tức là có thêm protein A' giống hệt protein A. Vậy, nếu A là partner của B, C, D... thì A' cũng là partner của B, C, D... Kết quả là: số lượng protein tăng thêm 1, số protein partners của B, C, D... cũng tăng thêm 1. Đây là sự tiến hóa của mạng protein nhờ quá trình nhân đôi trong mô hình.

Tuy nhiên, A' do đột biến sẽ không thể giống A hoàn toàn, nghĩa là A' có thể là partner của protein E, F... nào đó (E,F ko phải là partner của A). Và A' cũng có thể không phải là partner của B, C, D. Quá trình đột biến trong mô hình cho phép những khả năng trên có thể xảy ra. Kết quả là: sau khi số lượng protein tăng thêm 1, số protein partners của B, C, D ... vẫn có thể bị giảm đi.

Quá trình tiến hóa trên dừng lại khi mạng protein có đủ số lượng như kết quả thực nghiệm tìm thấy.

Mô hình này là mô hình lý thuyết đơn giản đầu tiên về mạng tương tác protein, tuy vậy, hiện tại kết quả về nhiều tính chất thống kê của mạng (ngoài tính chất scale - free) có sự phù hợp nhất định với thực nghiệm.

Em sẽ làm tiếp bài toán này trong thời gian tới, vì vậy có thể sẽ cần nhiều hỗ trợ khác về khía cạnh sinh học, em sẽ tiếp tục trao đổi.
 

Cao Xuân Hiếu

Administrator
Tôi đã hiểu hơn về bài toán của bạn. Để xác định các tương tác protein ngta sử dụng nhiều phương pháp khác nhau, những phương pháp này khác nhau nhiều về tính chính xác và khả năng chứa false-positive. Trong đó Y2H có lợi thế là cho nhiều potential interactions do đó cũng tăng mức false-positive lên. Để tăng độ chính xác, người ta cần làm các thí nghiệm kiểm định lại kết quả của Y2H với các phương pháp khác, trong đó đặc biệt là các phương pháp in vivo trên đúng đối tượng nghiên cứu.

Có lẽ cái bạn cần là lựa chọn 1 DB về tương tác protein mà trong đó người ta đã weight các potential interactions theo độ tin cậy của phương pháp và tính lặp lại ở các pp khác nhau. Tôi ví dụ

http://www.brenda-enzymes.info
 

pththao

Member
"3. trở lại bài toán của bạn, một protein trong đời của nó sẽ phải "gặp gỡ" 1 số nhất định protein khác theo đúng trật tự và kế hoạch. Đột biến (biến đổi) có thể theo nhiều hướng (chính xác hơn là vô hướng) làm giảm, tăng hay thay đổi trật tự protein partners. Điều gì khiến bạn đặt xu hướng của CLTN là sẽ làm tăng số protein partners lên chứ không phải hướng khác? và như thế nào thì bạn xác định là dừng lại. Khi tất cả các vị trị (về mặt không gian) của protein đều bị chiếm? (đó là tương lai giả định?)"

Mô hình em đang nghiên cứu làm tăng số lượng protein, nhưng không có nghĩa là làm tăng số protein partners. Mô hình này giống như mô hình tiến hóa, và trong quá trình tiến hóa đó có xảy ra CLTN.

Trong mô hình em xét, coi rằng mạng protein ban đầu chỉ có một số lượng rất ít protein. Do gene nhân đôi, nên các protein được tổng hợp từ các gene này cũng được nhân lên. Protein A được tổng hợp từ gene A, gene A nhân đôi nên có thêm một gene A' giống hệt A, tức là có thêm protein A' giống hệt protein A. Vậy, nếu A là partner của B, C, D... thì A' cũng là partner của B, C, D... Kết quả là: số lượng protein tăng thêm 1, số protein partners của B, C, D... cũng tăng thêm 1. Đây là sự tiến hóa của mạng protein nhờ quá trình nhân đôi trong mô hình.

Tuy nhiên, A' do đột biến sẽ không thể giống A hoàn toàn, nghĩa là A' có thể là partner của protein E, F... nào đó (E,F ko phải là partner của A). Và A' cũng có thể không phải là partner của B, C, D. Quá trình đột biến trong mô hình cho phép những khả năng trên có thể xảy ra. Kết quả là: sau khi số lượng protein tăng thêm 1, số protein partners của B, C, D ... vẫn có thể bị giảm đi.

Quá trình tiến hóa trên dừng lại khi mạng protein có đủ số lượng như kết quả thực nghiệm tìm thấy.

Mô hình này là mô hình lý thuyết đơn giản đầu tiên về mạng tương tác protein, tuy vậy, hiện tại kết quả về nhiều tính chất thống kê của mạng (ngoài tính chất scale - free) có sự phù hợp nhất định với thực nghiệm.

Em sẽ làm tiếp bài toán này trong thời gian tới, vì vậy có thể sẽ cần nhiều hỗ trợ khác về khía cạnh sinh học, em sẽ tiếp tục trao đổi.
Chào bạn, mình hỏi thêm một chút, hơi mang tính kỹ thuật, nhưng mình tò mò nên muốn hiểu thêm: bạn làm thế nào để thỏa hiệp hai quá trình khác nhau: duplications (nhân đôi) và (point) mutations (đột biến)? Trước hết bạn chọn một gene, cho nhân đôi trước, sau đó cho đột biến với xác suất nào đó (tức là lựa chọn để protein con còn có thể tương tác với "bạn của bố mẹ" không)? Như vậy kết quả sẽ phụ thuộc rất nhiều vào giá trị tương đối xác suất này, hơn nữa chưa tính đến mutations ngay từ đầu.
Cụ thể hơn bạn có thể mô tả giúp mình biết cách thiết lập các links mới của gene mới không? Có lẽ dùng ngôn ngữ mô tả lập trình cho dễ.
Thêm một câu hỏi khác, bạn có tính đến complexes tạo bởi một vài proteins khác nhau không? Hiện thời mình hiểu bạn đang giả định mỗi gene qui định một protein. Giả thiết đó có ảnh hưởng lớn không?
 

BPThuy

Member
Chào bạn, mình hỏi thêm một chút, hơi mang tính kỹ thuật, nhưng mình tò mò nên muốn hiểu thêm: bạn làm thế nào để thỏa hiệp hai quá trình khác nhau: duplications (nhân đôi) và (point) mutations (đột biến)? Trước hết bạn chọn một gene, cho nhân đôi trước, sau đó cho đột biến với xác suất nào đó (tức là lựa chọn để protein con còn có thể tương tác với "bạn của bố mẹ" không)? Như vậy kết quả sẽ phụ thuộc rất nhiều vào giá trị tương đối xác suất này, hơn nữa chưa tính đến mutations ngay từ đầu.
Cụ thể hơn bạn có thể mô tả giúp mình biết cách thiết lập các links mới của gene mới không? Có lẽ dùng ngôn ngữ mô tả lập trình cho dễ.
Thêm một câu hỏi khác, bạn có tính đến complexes tạo bởi một vài proteins khác nhau không? Hiện thời mình hiểu bạn đang giả định mỗi gene qui định một protein. Giả thiết đó có ảnh hưởng lớn không?
Hi, chị Thảo à??? Dạo này em thường lên viện Vật lý, chị em mình trao đổi trực tiếp cho dễ hiểu chị nhỉ! Vì chủ đề này có lẽ ở đây mọi người cũng ít quan tâm, hiii. Em ngồi cùng phòng với My, Giang, Yến.
 

BPThuy

Member
Trong mô hình em đang xét, mới chỉ giả thiết mỗi gene tổng hợp 1 protein. Em nghĩ điều này sẽ ảnh hưởng lớn đến kết quả thu được. Tuy nhiên, chưa thể kiểm soát được số protein được tổng hợp từ một gene phụ thuộc vào điều gì? và đây chỉ là mô hình đơn giản nhất, nếu có thể phát triển mô hình cho phù hợp hơn với cơ sở sinh học thì có lẽ sẽ cho kết quả tốt hơn?!
 

pththao

Member
Hi, chị Thảo à??? Dạo này em thường lên viện Vật lý, chị em mình trao đổi trực tiếp cho dễ hiểu chị nhỉ! Vì chủ đề này có lẽ ở đây mọi người cũng ít quan tâm, hiii. Em ngồi cùng phòng với My, Giang, Yến.
Hihi, mình không phải chị Thảo đâu, thậm chí không phải "chị" và không phải người của IOP nữa ^^. Mình nghĩ bạn cứ trình bày thoải mái, nếu muốn, diễn đàn nhiều người, có người quan tâm có người không là bình thưởng (chẳng phải bạn Cao Xuân Hiếu đang quan tâm, mình cũng quan tâm sao.) Thực ra làm bên lý thuyết có chỗ để trình bày ý tưởng, nói chuyện với nhau cũng hay mà, như thế tự mình hiểu vấn đề hơn. Mình tò mò muốn hỏi nhưng bạn "ngại" thì cũng bỏ qua cũng không vấn đề gì :D :D
 

pththao

Member
Trong mô hình em đang xét, mới chỉ giả thiết mỗi gene tổng hợp 1 protein. Em nghĩ điều này sẽ ảnh hưởng lớn đến kết quả thu được. Tuy nhiên, chưa thể kiểm soát được số protein được tổng hợp từ một gene phụ thuộc vào điều gì? và đây chỉ là mô hình đơn giản nhất, nếu có thể phát triển mô hình cho phù hợp hơn với cơ sở sinh học thì có lẽ sẽ cho kết quả tốt hơn?!
Mình cũng đoán kiểm soát complexes là rất khó. Kết quả tốt hơn thì chưa chắc. Kết quả nghiên cứu cho rằng gene duplication là nguyên nhân của scale free hình như cũng là kết quả gần đây (hình như 2000 chứ mấy.) Biết đâu tìm ra yếu tố nào khác...
 

BPThuy

Member
Mình cũng đoán kiểm soát complexes là rất khó. Kết quả tốt hơn thì chưa chắc. Kết quả nghiên cứu cho rằng gene duplication là nguyên nhân của scale free hình như cũng là kết quả gần đây (hình như 2000 chứ mấy.) Biết đâu tìm ra yếu tố nào khác...
Hihi! Bên IOP có chị Thảo cũng làm lý sinh nên em nhầm chút!

Em hiện đang làm về protein interactions network (PIN), nhưng đang bị mắc, chưa biết phát triển tiếp theo hướng nào, hiện đang tìm hiểu thêm.

Tính chất scale free và mô hình em đang tìm hiểu là kết quả nguyên cứu năm 2003 của 2 nhóm độc lập Pastor Santorras và A. Vázques. Hiện tại, em mới đang thu được ở một số kết quả giống như những gì hai nhóm tác giả trên làm được năm 2003, chỉ có mới hơn một chút là so sánh mô hình với kết quả thực nghiệm 2000, và 2008 đều phù hợp về tính chất thống kê chỉ cần thay đổi các thông số của mô hình.
 

Facebook

Top