What's new

cho mình hỏi về axitamin mở đầu trong quá trình tổng hợp protei

sau khi thực hiện xong quá trình dịch mã, axitamin mở đầu tách ra khỏi chuổi polipeptit. vậy cho mình hỏi tại sao lại phải tách ra khỏi chuổi vậy?
 

Tuevu94

Member
Cái này rất ít tài liệu viết đến.
Nhưng theo mình nghĩ việc tách ra khỏi chuỗi polipeptit của Mêtiônin (foocmin mêtiônin ở TB nhân sơ) có ý nghĩa trong việc tạo thêm tính đa dạng, đặc thù của từng chuỗi Polipeptit (vì chuỗi polipeptit nào cũng mở đầu sự tổng hợp là loại a.a này); Và bộ ba mở đầu chỉ có vai trò trong việc nhận biết trình tự bắt đầu dịch mã ở phân tử mARN(cái này có tất cả ở mọi mARN); tuy Mêtiônin là a.a mở đầu nhưng nó cũng có thể là 1 thành phần trong chuỗi Polipeptit hoàn chỉnh, cũng như trong 1 phân tử Pr nào đó.
 

orion8x

Member
Nhưng theo mình nghĩ việc tách ra khỏi chuỗi polipeptit của Mêtiônin (foocmin mêtiônin ở TB nhân sơ) có ý nghĩa trong việc tạo thêm tính đa dạng, đặc thù của từng chuỗi Polipeptit (vì chuỗi polipeptit nào cũng mở đầu sự tổng hợp là loại a.a này)
Tôi kg hiểu bạn nói cái gì!? Có liên quan tới câu hỏi kg!? Chắc cho bạn nhớ khi một chuỗi aa bị mất/thêm 1 aa thì nó sẽ mất chức năng ấy!
Mêtiônin là a.a mở đầu nhưng nó cũng có thể là 1 thành phần trong chuỗi Polipeptit hoàn chỉnh, cũng như trong 1 phân tử Pr nào đó
Cũng nhắc bạn luôn, fMet có 1 nhóm formyl ở đầu N => Bằng thế quái nào nó chui vào giữa chuỗi aa đc chứ!?
 

JasonMraz

Member
Mình vẫn thấy có mã mở đầu ở giữa mạch mà, nhưng nó lúc này ko bị cắt đi vì nó đóng vai trò như các aa bình thường khác.
 

orion8x

Member
Mình vẫn thấy có mã mở đầu ở giữa mạch mà, nhưng nó lúc này ko bị cắt đi vì nó đóng vai trò như các aa bình thường khác.
fMet khác mà Met nó khác àh nha ^^
 

Tuevu94

Member
@orion8x thứ nhất, việc loại bỏ a.a mở đầu chính là tạo nên tính đặc thù cho từng chuỗi polipeptit (vì nếu mà không loại bỏ a.a mở đầu này thì chuỗi polipeptit nào cũng có trình tự là a.a đầu là metiônin cả; với lại a.a mở đầu chỉ là chỉ là kết quả của sự nhận biết trình tự mở đầu mà ptử mARN nào cũng có) đó là cách giải thích theo nghĩa của sự tiến hóa, những cơ chế hợp lí sẽ đc bảo tồn. Còn về cơ sở hóa học thì sự liên kết giữa a.a này với a.a sau như thế nào để rồi có 1 tác nhân sinh học nào đó cắt đứt liên kết đó thì mình chưa thấy sách nào viết cả, nếu bạn có thì send cho mình với.
+Thứ 2, bạn nên hiểu mêtiônin khác với formin mêtiônin 1 cái là a.a mở đầu của SV nhân thực, 1 cái là a.a mở đầu của SV nhân sơ (bạn đọc lại SGK 12) cái mình nói ở đây là mêtiônin! ở nhiều tài liệu vẫn viết, sau trình tự mở đầu, trong phần mã hóa của mARN vẫn có thể có codon AUG và tức nhiên, chuỗi polipeptit đó vẫn có thành phần là a.a mêtiônin.
CÁI MÌNH NÓI LÀ NHỮNG CÁI ĐÃ ĐC HỌC, HOẶC CÓ TRONG TÀI LIỆU THAM KHẢO.
bạn xem lại
 

JasonMraz

Member
Theo mình nghĩ nó bị cắt đi để thành cấu trúc protein bậc cao hơn đó
:mrgreen: Làm gì đc. Nó cắt bỏ chỉ để tạo Pr bậc 1 thui. Còn khi cộn xoắn lại hoặc nếp gấp, liên kết với nhau bằng liên kết H => Pr bậc 2. Các Pr bậc 2 lk với nhau bằng lk H, lk giữa các nhóm hidro cacbon hay lk đi sunfua => Pr bậc 3 có hình khối cầu, hay khối bầu dục. Các Pr bậc 3 tụ lại với nhau tạo 1 khối to hơn là Pr bậc 4. :mrgreen: Bạn mở lại sách giáo khoa lớp 10, mấy bài đầu người ta nói rõ lắm về cái này.
 
@orion8x thứ nhất, việc loại bỏ a.a mở đầu chính là tạo nên tính đặc thù cho từng chuỗi polipeptit
cho mình hỏi: nếu nói như vậy có phải là các a.a đầu tiên sẽ mang tính quết định đến tính đặc thù của chuỗi polipeptit không vậy sr nếu thấy nói ngu:)
 

orion8x

Member
Sr vì đã lôi vào vấn đề fMet và Met. Nói chung là nhầm lẫn.
cho mình hỏi: nếu nói như vậy có phải là các a.a đầu tiên sẽ mang tính quết định đến tính đặc thù của chuỗi polipeptit không vậy sr nếu thấy nói ngu
Tính đặc thù của polypeptide kg quyết định bởi aa đầu tiên, mà là toàn bộ chuỗi aa bao gồm trình tự, cấu trúc 3-D, các domains, các vùng kị nước/hiếu nước....
thứ nhất, việc loại bỏ a.a mở đầu chính là tạo nên tính đặc thù cho từng chuỗi polipeptit (vì nếu mà không loại bỏ a.a mở đầu này thì chuỗi polipeptit nào cũng có trình tự là a.a đầu là metiônin cả; với lại a.a mở đầu chỉ là chỉ là kết quả của sự nhận biết trình tự mở đầu mà ptử mARN nào cũng có) đó là cách giải thích theo nghĩa của sự tiến hóa, những cơ chế hợp lí sẽ đc bảo tồn. Còn về cơ sở hóa học thì sự liên kết giữa a.a này với a.a sau như thế nào để rồi có 1 tác nhân sinh học nào đó cắt đứt liên kết đó thì mình chưa thấy sách nào viết cả, nếu bạn có thì send cho mình với.
Đồng ý - tăng tính đạc hiệu cho peptide. Nhưng tăng tính đa dạng, tiến hóa, blah blah... thì minh nghĩ kg liên quan tới vấn đề (lý do phản đối post đầu tiên). Sau khi hoàn thành quá trình dịch mã, Met và vài aa sau nó thường đc cắt đi do yêu cầu của protein. Ở SV nhân sơ thì khác. Như đc biết aa đầu tiên là fMet, peptide đc dịch mã có 2 lựa chọn, hoặc là (1) bỏ nhóm formyl (deformylation) hoặc (2) cắt bỏ. Tại sao chúng làm thế!? Vì nhóm formyl kg đc công nhận là NH2, mà quá trình gắn các nhóm carbonhydrate vào peptide xảy ra ở N-ter nên cần phải biến đổi cho hợp lý.
 

orion8x

Member
Quá trình chỉnh sửa này của protein xảy ra chỉ ở phần lớn các protein, kg phải 100% các peptide trải qua quá trình này. Có 2 lý do để cắt/chỉnh sửa Met: (1) Do tính đặc hiệu/yêu cầu của protein. Chứ kg phải tăng hay giảm (đã đặc hiệu thì chí có/kg chứ kg có ít/nhiều). Và (2) Tạo đầu N-terminus cho peptide, để hoàn thiện quá trình chỉnh sửa thành 1 protein hoàn chỉnh (glycosalation, acetylation, methylation... vào N-ter)
 

Tuevu94

Member
@dân sinh học bạn đọc thật kĩ những câu mình nói trước khi hỏi
smilie.gif
Nếu mà a.a mở đầu mà không đc cắt ra thì chuỗi polipeptit nào cũng có a.a đầu tiên là mêtiônin thì nó sẽ làm mất tính đặc thù của từng chuỗi polipeptit, chứ không phải a.a mở đầu quyết định đến tính đặc thù của chuỗi polipeptit.
@JasonMraz anh nói rứa cũng sai rồi "Các Pr bậc 2 lk với nhau bằng lk H, lk giữa các nhóm hidro cacbon hay lk đi sunfua => Pr bậc 3" protein bậc 3 chỉ là 1 chuỗi polipeptit thôi. Chính xác là thế này:
+Cấu trúc bậc 1 là dạng chuỗi polipeptit gồm 1 trình tự nhiều a.a nối với nhau bằng liên kết peptit.
+Cấu trúc bậc 2 là cấu hình cuộn xoắn của Pr bậc 1, thành dạng lò xo (xoắn anpha) hay dạng gấp nếp (bêta). Cấu trúc bậc 2 đc giữ vững nhờ liên kết H, lk kị nước giữa các a.a thuộc các chu kì xoắn gần nhau.
+Cấu trúc bậc 3 là cấu hình không gian ba chiều của ptử Pr do xoắn bậc 2 xếp cuộn theo kiểu đặc trưng, thường tạo thành khối hình cầu. Cấu trúc này đc giữ vững nhờ lk đisunfua, H, lk ion, lk van-đêvan, lk kị nước.
+cấu trúc bậc 4 là cấu trúc phức tạp, gồm 2 hay nhiều chuỗi polipeptit phối hợp với nhau, đc giữ vững nhờ lk H, lk van-đêvan, ion, kị nước, đisunfua.
 

Tuevu94

Member
@orion8x có sách nào nói không phải cắt a.a mở đầu khi hoàn thiện chuỗi polipeptit không? Đó là loại Pr nào?
Còn bạn nói việc loại bỏ a.a mở đầu không liên quan đến tiến hóa? Những cơ chế hợp lí đều đc quá trình chọn lọc giữ lại
 

orion8x

Member
Sách hẳn là có, quan trọng bạn có chịu đọc kg thôi. (Thử cái này đi http://books.google.com.sg/books?id...&resnum=4&ved=0CDsQ6AEwAw#v=onepage&q&f=false).
Đó là loại Pr nào?
Hầu hết các enzyme, prohormone (pre- hay pro- gì kg nhớ) nằm trong dạng kg cắt các aa. Chúng đc gọi là zymogens như các tác nhân trong quá trình đông máu, hoặc là insulin, các enzyme tiêu hóa...
Còn bạn nói việc loại bỏ a.a mở đầu không liên quan đến tiến hóa? Những cơ chế hợp lí đều đc quá trình chọn lọc giữ lại
Tiến hóa là quá trình 1 đột biến đc giữ lại và phát triển tạo ra sự khác biệt giữa các loài.... Việc cắt Met đc thực hiện ở SV nhân sơ, nấm, động-thực vật, cùng phương thức, sử dụng analogue enzymes... Tiến hóa chỗ nào vậy!? Việc cắt Met ở một số protein là bắt buộc và kg mang nghĩa làm-cho-protein-tốt-hơn. Nó là 1 cơ chế hợp lý. Nhưng, tiến hóa là 1 quá trình kg phải ám chỉ cho một cơ chế hợp lí.
 

truong369

Member
Hồi học môn shpt cũng có bạn đặt ra câu hỏi này. Cô nói là nguyên nhân vẫn chưa rõ ràng, có nhiều cách giải thích có vẻ hợp lý nhưng vẫn chưa có bằng chứng thực nghiệm nên không có giá trị. Tôi tin tưởng cô vì cô k bao giờ chống chế, nếu k biết cô nói không biết ngay, sau đó cô mới đưa quan điểm cá nhân, nên tui tin câu trả lời này của cô.

Còn về cấu trúc của protein, sgk phổ thông làm cho các bạn mập mờ một số chỗ. Bạn có thể đọc ở cuốn Lehninger Principles of Biochemistry, Fourth Edition - David L. Nelson, Michael M. Cox. Cần thì pm, t gửi cho, trên mạng cũng có đó, ^^. Đọc xong bạn sẽ thấy protein được đặt trưng bởi gì, ngoài điều vô cung hiển nhiên là trình tự aa.

[Sorry vì bài không có đóng góp gì thêm mà giọng điệu lên lớp quá hén, chúc các bạn vui]
 

Tuevu94

Member
@orion8x tiến hóa ở đây bạn hãy hiểu theo nghĩa rộng, nghĩa là từ lúc hình thành đc cơ chế này (ở giai đoạn tiến hóa tiền sinh học), chắc hẳn cũng có nhiều cơ chế khác xảy ra (các cơ chế đó hình thành 1 cách ngẫu nhiên, không định hướng), nhưng rồi cái gì hợp lí nó sẽ đc chọn lọc duy trì và ngược lại
Ví như câu hỏi vì sao phân tử ADN ở trong mọi loại TB đều có cấu tạo mạch kép? nếu mà không giải thích theo cách đó thì chẳng có cách nào giải thích đc, vấn đề này rất nhạy cảm, ở giai đoạn đầu của việc hình thành sự sống, cụ thể là ở giai đoạn tiến hóa tiền sinh học, tất cả chỉ là giả thiết, nhưng những giả thiết này đc công nhận, có trong nhiều tài liệu, cũng như SGK.

@JasonMraz anh bảo thế này:
Các Pr bậc 2 lk với nhau bằng lk H, lk giữa các nhóm hidro cacbon hay lk đi sunfua => Pr bậc 3
nhưng chính xác là Pr bậc 3 chỉ là 1 chuỗi polipeptit tạo nên thôi, đương nhiên cũng chỉ là 1 Pr bậc 2 thôi:mrgreen:
 

Tuevu94

Member
@orion8x mới có cấp 3 mà cơ tiếng anh mô mà đọc những tài liệu hơn nghìn trang toàn tiếng anh?
Vẫn nghi ngờ ki chuyện có loại Pr mà không cắt a.a mở đầu, chưa bao h nghe đến cả
 

orion8x

Member
Vì cấu trúc phân tử của nó cho phép tạo thành liên kết hydro với 1 phân tử đặc thù khác ^^. Nhưng mà bạn có bao giờ nghe đến stDNA (single strand DNA) virus chưa ấy nhỉ!?
 

Facebook

Top